Enzim sayfasının kaynağını görüntüle

[[Dosya:GLO1 Homo sapiens small fast.gif|küçükresim|upright=1.36|sağ|İnsan [[gliyoksalaz I]] enzimi. Enzimin tepkimesini katalizlemek için gerekli olan iki [[çinko]] iyonu mor küreler olarak gösterilmiştir. S-heksilglutatyon adlı bir [[enzim inhibitörü]], [[uzay dolduran model]] olarak iki aktif merkez içinde yer almaktadır.]]
'''Enzimler''', [[kataliz]] yapan (yani [[kimyasal tepkime]]lerin hızını artıran) [[biyomolekül]]lerdir.<ref>Smith AD (Ed) ''et al.'' (1997)) ''Oxford Dictionary of Biochemistry and Molecular Biology'' Oxford University Press. ISBN 0-19-854768-4</ref><ref>Garrett RH, Grisham CM. (1999) ''Biochemistry, Second Edition'' Saunders College Publishing. 426-427. ISBN 0-03-022318-0</ref> Neredeyse tüm enzimler [[protein]] yapılıdır. Enzim tepkimelerinde, bu sürece giren moleküllere [[substrat]] denir ve enzim bunları farklı moleküllere, ürünlere dönüştürür. Bir canlı [[hücre]]deki tepkimelerin neredeyse  tamamı yeterince hızlı olabilmek için enzimlere gerek duyar. Enzimler substratları için son derece seçici oldukları için ve pek çok olası tepkimeden sadece birkaçını hızlandırdıklarından dolayı, bir hücredeki enzimlerin kümesi o hücrede hangi [[metabolik yolak]]ların bulunduğunu belirler.

Her katalizör gibi enzimler de bir tepkimenin [[aktivasyon enerjisi]]ni (''E''<sub>a</sub> veya Δ''G''<sup>‡</sup>) azaltarak çalışır ve böylece tepkime hızını çarpıcı şekilde artırır. Çoğu enzim tepkimesi, ona karşılık gelen ve katalizlenmeyen tepkimeden milyonlarca kere daha hızlıdır. Diğer katalizörler gibi enzimler de katalizledikleri tepkime sonucunda tükenmez ve bu tepkimelerin [[kimyasal denge|dengesini]] değiştirmez. Ancak, diğer çoğu katalizörden farklı olarak enzimler çok daha özgüldür (spesifiktir). Enzimlerin 4000'den fazla biyokimyasal tepkimeyi katalizlediği bilinmektedir.<ref>{{Dergi kaynağı|url=http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf|yazar=Bairoch A.|yıl=2000|başlık=The ENZYME database in 2000|dergi=Nucleic Acids Res|cilt=28|sayfalar=304-305|pmid=10592255|doi=10.1093/nar/28.1.304|erişimtarihi=23 Eylül 2008|arşivurl=https://web.archive.org/web/20110601003507/http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf|arşivtarihi=1 Haziran 2011|ölüurl=evet}}</ref>

Enzimlerin büyük çoğunluğu protein olmakla beraber, [[ribozim]] adlı bazı [[RNA]] molekülleri de tepkimeleri katalizler, bunun en iyi bilinen örneği [[ribozom]]u oluşturan bazı RNA'lardır.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Lilley D |başlık=Structure, folding and mechanisms of ribozymes |dergi=Curr Opin Struct Biol |cilt=15 |sayı=3 |sayfalar=313-23|yıl=2005 |pmid=15919196 |doi=10.1016/j.sbi.2005.05.002}}</ref><ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Cech T |başlık=Structural biology. The ribosome is a ribozyme |dergi=Science |cilt=289 |sayı=5481 |sayfalar=878-9|yıl=2000 |pmid=10960319 |doi=10.1126/science.289.5481.878}}</ref>

Enzimlerin etkinliği başka moleküller tarafından etkilenebilir. [[Enzim inhibitörü|İnhibitörler]] enzim aktivitesini azaltan moleküllerdir, [[Enzim aktivatörü|aktivatörler]] ise enzim aktivitesi artıran moleküllerdir. Etkinlik ayrıca sıcaklık, kimyasal ortam (örneğin [[pH]]) ve substrat [[konsantrasyon]]u tarafından etkilenir. Bazı enzimler endüstriyel amaçla kullanılırlar, örneğin [[antibiyotik]] sentezinde. Ayrıca bazı ev ürünlerinde biyokimyasal tepkimeleri hızlandırmak için enzim kullanılır (örneğin, [[çamaşır tozu]]nda bulunan enzimler lekelerdeki protein ve yağları parçalar).

== Etimoloji ve tarih ==
[[Dosya:Eduardbuchner.jpg|küçükresim|upright=0.82|sağ|[[Eduard Buchner]]]]
1700'lerin sonlarında mide salgıları tarafından [[et]]in sindirildiği, [[tükürük]] ve bazı bitki özütlerinin [[nişasta]]yı [[şeker]]lere dönüştürdüğü biliniyordu.<ref name="Reaumur1752">{{Dergi kaynağı| soyadı = de Réaumur | ad = RAF | yazarbağı = René Antoine Ferchault de Réaumur | yıl = 1752 | başlık = Observations sur la digestion des oiseaux | dergi = Histoire de l'academie royale des sciences | cilt = 1752|sayfalar =266, 461}}</ref>  Ancak, bunun hangi mekanizmayla olduğu bilinmiyordu.<ref>Williams, H. S. (1904) [http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences] {{Webarşiv|url=https://web.archive.org/web/20120509114830/http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html |tarih=9 Mayıs 2012 }} Harper and Brothers (New York) Accessed 4 April 2007</ref>

[[19. yüzyıl]]da, [[Louis Pasteur]], [[maya]] tarafından şekerin [[alkol]]e dönüşmesini ([[fermantasyon]]u) araştırırken, fermantasyonun maya hücrelerinde bulunan bir canlı güç tarafından meydana geldiği sonucuna vardı. "Ferment" diye adlandırdığı bu etmenler sadece canlılarda işlev gördüğü düşünülüyordu. Pasteur, "alkol fermantasyonu yaşam ve maya hücrelerinin organizasyonu ile bağıntılıdır, hücrelerin ölüm ve çürümesiyle değil" diye yazmıştır.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Dubos J.|yıl= 1951|başlık= Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz. Quoted in Manchester K. L. (1995) Louis Pasteur (1822-1895)-chance and the prepared mind|dergi= Trends Biotechnol|cilt=13|sayı=12|sayfalar=511-515|pmid= 8595136 |doi=10.1016/S0167-7799(00)89014-9}}</ref>
1878'de Alman fizyolog [[Wilhelm Kühne]] (1837-1900) ilk defa ''[[:wikt:enzim]]'' terimini kullandı; sözcük [[Yunanca]] ''ἔνζυμον'''den ("maya içinde") türetilmişti, söz konusu süreci betimlemek için. Daha sonraları ''enzim'' sözcüğü canlı olmayan bileşikler (örneğin [[pepsin]]) için kullanılmış, canlılar tarafından üretilen kimyasal aktiviteler için de "ferment" sözcüğü kullanılmaya başlanmıştır.

1897'de [[Eduard Buchner]] içinde canlı hücre bulunmayan maya özütünün (ekstresinin) şekeri fermante etme yeteneği olduğunu gösterdi.<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio.html Nobel Laureate Biography of Eduard Buchner at http://nobelprize.org] {{Webarşiv|url=https://web.archive.org/web/20160629093844/http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio.html |tarih=29 Haziran 2016 }} Accessed 4 April 2007</ref> Sükroz şekerinin fermantasyonuna yol açan enzime "[[zimnaz]]" adını verdi.<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.html Text of Eduard Buchner's 1907 Nobel lecture at http://nobelprize.org] {{Webarşiv|url=https://web.archive.org/web/20170708144420/http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.html |tarih=8 Temmuz 2017 }} Accessed 4 April 2007</ref> 1907'de "biyokimya araştırmaları ve hücresiz fermantasyonu keşfi için" [[Nobel Kimya Ödülü]]nü kazandı. Buchner'in örneği izlenerek enzim adları katalizledikleri tepkimelere göre adlandırılır. Tipik olarak substratın veya reaksiyon tipinin adının sonuna ''-az'' eklenir. Örneğin, [[laktaz]], [[laktoz]]u parçalayan enzimdir, [[DNA polimeraz]], DNA polimerleri oluşturan enzimdir.

Enzimlerin hücre dışında çalıştığının gösterilmesinin ardından gelen aşama, bunların biyokimyasal niteliğinin anlaşılmasıydı. İlk araştırmacılar çoğu enzim etkinliğinin proteinlerle ilişkili olduğunu kaydetmiş, ama bazı bilimciler (örneğin Nobel ödüllü [[Richard Willstätter]]) proteinlerin sadece gerçek enzimlerin birer taşıyıcısı olduğunu ve proteinlerin kendi başlarına kataliz yapmaktan aciz olduklarını iddia etmiştir. Ancak, 1926'da [[James B. Sumner]], [[üreaz]] enziminin saf bir protein olduğunu gösterdi ve onu kristalleştirdi; 1937'de Sumner aynı işi [[katalaz]] enzimi için yaptı. Saf proteinlerin enzim oldukları kesin olarak [[John Howard Northrop|Northrop]] ve [[Wendell Meredith Stanley|Stanley]] tarafından, bunların sindirim enzimleri [[tripsin]] ve [[kimotripsin]] üzerinde yaptıkları çalışma sonucunda gösterildi. Bu üç bilimci 1946 Nobel Kimya Ödülünü kazandılar.<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/ 1946 Nobel prize for Chemistry laureates at http://nobelprize.org] {{Webarşiv|url=https://web.archive.org/web/20150905075056/http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/ |tarih=5 Eylül 2015 }} Accessed 4 April 2007</ref>

Enzimlerin kristalleştirilebildiğinin gösterilmesi, onların yapılarını [[X ışını kristalografisi]] ile çözülmesini mümkün kıldı. Bu ilk defa [[David Chilton Phillips]] önderliğinde bir grup tarafından [[lizozim]] için başarıldı ve 1965'te yayımlandı<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR.|yıl= 1965|başlık= Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2&nbsp;Angstrom resolution |dergi= Nature |cilt=22|sayı=206|sayfalar=757-761|pmid= 5891407|doi= 10.1038/206757a0}}</ref> (lizozim göz yaşında, tükürükte ve [[yumurta beyazı]]nda bulunan ve bakterilerin [[hücre duvarı]]nı sindiren bir enzimdir). Lizozimin yüksek çözülümlü yapısı yapısal biyoloji sahasının ve enzimlerin nasıl çalıştığının atomik düzeyde anlaşılmasının başlangıcı olmuştur.

== Adlandırma ve terminoloji ==
Bir enzimin adı çoklukla substratı veya katalizlediği reaksiyonun adından türetilir, sözcüğün sonuna '''''-az''''' eki getirilerek. Bunun örnekleri [[laktaz]], [[alkol dehidrojenaz]] ve [[DNA polimeraz]]dır. Bu adlandırma yöntemi ile, aynı tepkimeyi katalizleyen farklı enzimler aynı temel ada sahip olabilir, bunlara ''izoenzim'' denir. İzoenzimlerin amino asit dizileri birbirinden farklı olur ve optimal pH'leri, kinetik özellikleri ve immünolojik özellikleri ile ayırt edilebilirler. Ayrıca, yapay şartlar altında bir enzimin katalizlediği tepkime, fizyolojik şartlarda katalizlediğiyle aynı olmayabilir. Bu yüzden bazen aynı enzimin iki farklı adla tanımlandığı olur. Örneğin, endüstride [[glukoz]]u [[fruktoz]] tatlandırıcısına dönüştürmek için kullanılan [[glukoz izomeraz]], hücre ortamında (''in vivo'') ksiloz izomeraz olarak adlandırılır.

[[Uluslararası Biyokimya ve Moleküler Biyoloji Birliği]], '''[[EC numarası|EC numaraları]]''' denen, enzimler için bir adlandırma sistemi geliştirmiştir; her enzim başında da "EC" olan ve dört sayıdan oluşan bir dizi ile betimlenir. İlk sayı enzimleri mekanizmalarına göre genel olarak sınıflandırır.<ref>{{Web kaynağı|url=https://www.qmul.ac.uk/undergraduate/coursefinder/courses/2020/chemistry/|başlık=Chemistry - Queen Mary University of London|erişimtarihi=31 Temmuz 2021|arşivtarihi=5 Kasım 2007|arşivurl=https://web.archive.org/web/20071205181246/http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/|tarih=|çalışma=www.qmul.ac.uk|yayıncı=Queen Mary University}}</ref>

Üst düzey sınıflandırma şöyledir:
* EC 1 ''[[Oksidoredüktaz]]lar'': [[yükseltgenme]]/indirgenme ([[redoks]]) tepkimelerini katalizler
* EC 2 ''[[Transferaz]]lar'': [[Fonksiyonel grup]]ların (örn. bir metil veya fosfat grubunun) transferini katalizler
* EC 3 ''[[Hidrolaz]]lar'': çeşitli bağların hidrolizini katalizler
* EC 4 ''[[Liyaz]]lar'': Hidroliz ve yükseltgenme harici yollar ile çeşitli bağları keser
* EC 5 ''[[İzomeraz]]lar'': Tekil bir molekülde [[izomerizasyon]] değişikliklerini katalizler
* EC 6 ''[[Ligaz]]lar'': İki molekülü [[kovalent bağ]]larla birleştirir.

== Yapılar ve mekanizmalar ==
{{detaylar|Enzim katalizi}}
[[Dosya:Carbonic anhydrase.png|küçükresim|sağ|upright=1.36|[[Karbonik anhidraz|Karbonikanhydrase II]]'yi gösteren şerit çizim. Gri küre aktif merkezindeki çinko, [[Kofaktör (biyokimya)|kofaktördür]]. Şekil [http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1MOO PDB 1MOO] {{Webarşiv|url=https://web.archive.org/web/20090113054748/http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1MOO |tarih=13 Ocak 2009 }} koordinatlarından üretilmiştir.]]
Enzimler genelde küresel proteinlerdir, büyüklük olarak 62 amino asitten ([[4-Oksalokrotonat totomeraz|4-oksalokrotonat totomeraz]]'ın monomeri<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP |başlık=4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer |url=https://archive.org/details/sim_journal-of-biological-chemistry_1992-09-05_267_25/page/n251 |dergi=J. Biol. Chem. |cilt=267 |sayı=25 |sayfalar=17716-21|yıl=1992 |pmid=1339435}}</ref>) 2500 amino asitten fazlasına (hayvan [[yağ asit sentaz]]<ref>{{Dergi kaynağı |yazar=Smith S |başlık=The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes |url=http://www.fasebj.org/cgi/reprint/8/15/1248 |dergi=Faseb J. |cilt=8 |sayı=15 |sayfalar=1248-59|yıl=1994 |pmid=8001737 |erişimtarihi=23 Eylül 2008 |arşivurl=https://web.archive.org/web/20090122052203/http://www.fasebj.org/cgi/reprint/8/15/1248 |arşivtarihi=22 Ocak 2009 |ölüurl=hayır }}</ref>) kadar uzanırlar. Az sayıda RNA-temelli biyolojik katalizörler de mevcuttur, bunların en yaygın olanı [[ribozom]]dur, bunlara ''RNA-enzim'' ya da [[ribozim]] denir. Enzimlerin etkinliği onların [[dördüncül yapı|üç boyutlu yapısı]] tarafından belirlenir.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Anfinsen C.B.|yıl= 1973|başlık= Principles that Govern the Folding of Protein Chains|dergi= Science|sayfalar=223-230|pmid= 4124164|doi= 10.1126/science.181.4096.223|cilt= 181}}</ref> Çoğu enzim etki ettikleri substratlardan çok daha büyüktür ve enzimin sadece ufak bir bölümü (3-4 amino asit kalıntısı) doğrudan kataliz ile doğrudan ilişkilidir.<ref>[http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute] {{Webarşiv|url=https://web.archive.org/web/20180927214709/http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ |tarih=27 Eylül 2018 }} Accessed 4 April 2007</ref> Bu katalitik amino asit kalıntıların bulunduğu, substrata bağlanan ve tepkimeyi yürüten bölge [[aktif merkez]] (veya ''aktif bölge'') olarak adlandırılır. Enzimlerde ayrıca kataliz için gerekli olan [[Kofaktör (biyokimya)|kofaktörlerin]] bağlandığı konumlar da mevcuttur. Bazı enzimlerde ayrıca katalizlenen tepkimenin endirekt substrat veya ürünleri olan küçük moleküllerin bağlandığı başka yerler vardır. Bu bağlanma enzimin aktivitesini artırabilir veya azaltabilir, bu da [[geri besleme]]li bir düzenleme yoludur.

Çoğu protein gibi enzimler de uzun amino asit zincirlerinden oluşur, bunlar [[protein katlanması|katlanır]] ve [[üçüncül yapı|üç boyutlu bir yapı]] oluşturur. Her amino asit dizisi, kendine has özellikleri olan özgül bir yapı oluşturur. Tek başına protein zincirleri bazen gruplanarak [[protein kompleksi|protein kompleksleri]] oluşturabilir. Çoğu enzim ısı veya bazı kimyasal etmenlerle denatüre olur, yani proteinin üç boyutlu yapısının bozulması sonucu katlanmış hali açılır ve inaktive olur. Enzime bağlı olarak denatürasyon tersinir olabilir veya olmayabilir.

=== Özgüllük ===
Enzimler genelde hangi tepkimeleri katalizledikleri ve bu tepkimelerdeki substratlar konusunda çok özgüldürler. Enzim ve substratlarının birbirini tamamlayıcı şekil, yük ve [[hidrofilik]]/[[hidrofobik]] özellikleri bu özgüllüğü meydana getirir. Enzimler ayrıca [[stereospesifisite|steroizomerik]], [[regiospesifisite|yönsel]] ve [[kemospesifisite|kimyasal]] özgüllük de gösterebilirler.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar= Jaeger KE, Eggert T.|yıl= 2004|başlık= Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution| dergi=Curr Opin Biotechnol.|cilt= 15(4)|sayfalar=305-313|pmid= 15358000|doi= 10.1016/j.copbio.2004.06.007}}</ref>

En yüksek seviyede özgüllük ve doğruluk gösteren enzimler [[genom]]un kopyalanması ve ifadesi ile ilişkilidir. Bu enzimlerin "[[Prova okuması|prova okuma]]" mekanizmaları vardır. [[DNA polimeraz]] gibi bir enzim, ilk aşamada bir reaksiyonu katalizler, ikinci aşamada da ürünün doğruluğunu kontrol eder.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar= Shevelev IV, Hubscher U.|yıl= 2002|başlık= The 3' 5' exonucleases| dergi= Nat Rev Mol Cell Biol.|cilt= 3|sayı= 5|sayfalar=364-376|pmid= 11988770|doi= 10.1038/nrm804}}</ref> Bu iki adımlı süreç sayesinde yüksek sadakatli polimerazlarda ortalama hata oranı 100 milyon reaksiyonda 1'den az olur.<ref>Berg J., Tymoczko J. and Stryer L. (2002) ''Biochemistry.'' W. H. Freeman and Company ISBN 0-7167-4955-6</ref> Benzer prova-okuma mekanizmaları RNA polimeraz,<ref>{{Dergi kaynağı|yazar= Zenkin N, Yuzenkova Y, Severinov K.|yıl= 2006|başlık= Transcript-assisted transcriptional proofreading| dergi= Science.|cilt= 313|sayfalar=518-520|pmid= 16873663|doi= 10.1126/science.1127422}}</ref> [[aminoasil tRNA sentetaz]]<ref>{{Dergi kaynağı|yazar= Ibba M, Soll D.|yıl= 2000|başlık= Aminoacyl-tRNA synthesis|url= https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_2000_69/page/617|dergi=Annu Rev Biochem. |cilt=69 |sayfalar=617-650|pmid=10966471 |doi=10.1146/annurev.biochem.69.1.617}}</ref> ve ribozomlarda<ref>{{Dergi kaynağı|yazar= Rodnina MV, Wintermeyer W.|yıl= 2001|başlık= Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms|url= https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_2001_70/page/415| dergi= Annu Rev Biochem.|cilt= 70|sayfalar=415-435|pmid= 11395413 |doi= 10.1146/annurev.biochem.70.1.415}}</ref> da vardır.

[[İkincil metabolit]] üreten bazı enzimler ayrım gözetmediği söylenir, çünkü göreceli olarak geniş bir substrat grubuna etki edebilirler. Substrat özgüllüğündeki bu genişlik sayesinde yeni metabolik yolların  evrimleşebildiği öne sürülmüştür.<ref>{{Web kaynağı | url = http://www-users.york.ac.uk/~drf1/rdf_sp1.htm | başlık = The Screening Hypothesis - a new explanation of secondary product diversity and function | erişimtarihi = 11 Ekim 2006 | ilk = Richard | son = Firn | arşivurl = https://web.archive.org/web/20100830052039/http://www-users.york.ac.uk/~drf1/rdf_sp1.htm | arşivtarihi = 30 Ağustos 2010 | ölüurl = evet }}</ref>

==== "Anahtar kilit" modeli ====
Enzimler hangi tepkimeyi katalizledikleri ve bu tepkimeye hangi substratın girdiğine çok büyük bir özgüllük gösterirler. 1894'te [[Hermann Emil Fischer|Emil Fischer]] bunun nedeninin, enzim ve substratının birbirine tam uyan tamamlayıcı geometrik şekilleri olmasından dolayı olduğunu öne sürmüştür.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar= Fischer E.|yıl= 1894|başlık= Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme|dergi= Ber. Dt. Chem. Ges.|cilt= 27|sayfalar=2985-2993|url= http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer|doi= 10.1002/cber.18940270364|erişimtarihi= 23 Eylül 2008|arşivurl= https://web.archive.org/web/20110511082519/http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer|arşivtarihi= 11 Mayıs 2011|ölüurl= hayır}}</ref> Bu fikre sıkça "anahtar kilit" modeli olarak değinilir. Bu model enzim özgüllüğünü açıklasa da geçiş halinin enzim tarafından stabilizasyonunu açıklamaz. "Anahtar ve kilit" modeli artık yetersiz sayılmaktadır, "indüklenmiş uyum" (İng. ''induced fit'') modeli hâlen en yaygın kabul gören enzim-substrat-koenzim şeklidir.

==== İndüklenmiş uyum modeli ====
[[Dosya:Induced fit diagram.svg|küçükresim|upright=2.05|Enzimlerde indüklenmiş uyum modeli.]]
1958'de [[Daniel E. Koshland, Jr.|Daniel Koshland]] anahtar ve kilit modelinin bir modifikasyonunu öne sürdü: enzimler göreli olarak esnek yapılar olduklarına göre, substrat enzimle etkileşirken aktif merkezin şekli sürekli olarak substrat tarafından değiştirilmektedir.<ref>{{Dergi kaynağı|doi= 10.1073/pnas.44.2.98|yazar=Koshland D. E.|yıl= 1958|başlık= Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis|dergi=Proc. Natl. Acad. Sci.|cilt=44|sayı=2|sayfalar=98-104|pmid= 16590179}}</ref> Bunun sonucu olarak, substrat sadece hareketsiz bir aktif merkeze bağlanmaz, aktif merkezi oluşturan amino asit [[yan zincir]]leri biçim alarak enzimin katalitik işlevini yerine getirmesini sağlarlar. Bazı durumlarda, örneğin [[glikozidaz]]larda, substrat molekül de aktif merkeze girerken şeklini biraz değiştirir.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Vasella A, Davies GJ, Bohm M.|yıl= 2002|başlık= Glycosidase mechanisms|dergi=Curr Opin Chem Biol.|cilt=6|sayı=5|sayfalar=619-629|pmid= 12413546|doi= 10.1016/S1367-5931(02)00380-0}}</ref> Substrat tamamen bağlanana kadar aktif merkez şeklini değişitirir, o noktada en son şekil ve yükü belirlenmiş olur.<ref>{{Kitap kaynağı|soyadı=Boyer |ad=Rodney |başlık=Concepts in Biochemistry |url=https://archive.org/details/conceptsinbioche0002boye |özgünyıl=2002 |erişimtarihi=21 Nisan 2007|basım=2. ed.|yayıncı=John Wiley & Sons, Inc. |yer=New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto. |dil=İngilizce |isbn=0-470-00379-0 |sayfalar=[https://archive.org/details/conceptsinbioche0002boye/page/137 137]-138|bölüm=6}}</ref>

=== Mekanizmalar ===
Enzimler birkaç farklı yolla çalışırlar, bunların hepsi [[aktivasyon enerjisi]]ni (ΔG<sup>‡</sup>) azaltır:<ref>Fersht, A (1985) ''Enzyme Structure and Mechanism'' (2. ed) p50-52 W H Freeman & co, New York ISBN 0-7167-1615-1</ref>
* Geçiş durumunu stabilize olduğu bir ortam yaratarak (Örneğin, substratın şeklini zorlayarak - substrat/ürün molekülünün geçiş hâl biçimine bağlanarak enzim bağlı substrat(ları) çarpıtır ve geçişin tamamlanması için gerekli enerji miktarını azaltır.)
* Geçiş hâlinin enerjisini azaltarak, örneğin geçiş hâlindekinin tersi bir yük dağılımına sahip bir ortam yaratarak.
* Alternatif bir yol sağlayarak. Örneğin, substratla geçici olarak tepkiyerek bir ES kompleksi oluşturarak.
* Substratları tepkimeleri için onları doğru yönde bir araya getirerek tepkime entropi değişikliğini azaltarak. ΔH<sup>‡</sup> değerine tek başına bakmak bu etkiyi göz ardı eder.

İlginç bir şekilde, bu entropik etki, temel halin destabilizasyonu ile ilişkilidir,<ref>Jencks W.P. "Catalysis in Chemistry and Enzymology." 1987, Dover, New York</ref> ve katalize olan katkısı göreli olarak düşüktür.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Villa J, Strajbl M, Glennon TM, Sham YY, Chu ZT, Warshel A |başlık=How important are entropic contributions to enzyme catalysis? |dergi=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |cilt=97 |sayı=22 |sayfalar=11899-904|yıl=2000 |pmid=11050223 |doi= 10.1073/pnas.97.22.11899}}</ref>

==== Geçiş hali stabilizasyonu ====
Aktivasyon enerjisi azalmasını anlamak için onun geçiş halinin katalizlenmemiş tepkimenin geçiş haline kıyasla enzim tarafından nasıl stabilize edildiğinin bilmek gerekir. Büyük bir stabilizasyon elde etmenin en etkili yolu elektrostatik etkiler kullanmaktır, özellikle geçiş halinin yük dağılımına doğru yönlenmiş, nispeten sabit polar bir ortam oluşturarak.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Warshel A, Sharma PK, Kato M, Xiang Y, Liu H, Olsson MH |başlık=Electrostatic basis for enzyme catalysis |dergi=[[Chemical Reviews]] |cilt=106 |sayı=8 |sayfalar=3210-35|yıl=2006 |pmid=16895325 |doi= 10.1021/cr0503106}}</ref> Suda cereyan eden katalizlenmeyen tepkimede böylesi bir ortam yoktur.

==== Dinamik ve işlevler ====
Yakın zamanlarda yapılan araştırmalar sonucunda enzimlerin iç dinamikleri ile kataliz mekanizması arasındaki ilişki daha iyi anlaşılmaya başlamıştır.<ref>Eisenmesser EZ, Bosco DA, Akke M, Kern D. ''Enzyme dynamics during catalysis.'' Science. 2002 February 22;295(5559):1520-3. PMID 11859194</ref><ref>Agarwal PK. ''Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes.'' J Am Chem Soc. 2005 November 2;127(43):15248-56. PMID 16248667</ref><ref>Eisenmesser EZ, Millet O, Labeikovsky W, Korzhnev DM, Wolf-Watz M, Bosco DA, Skalicky JJ, Kay LE, Kern D. ''Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis.'' Nature. 2005 November 3;438(7064):117-21. PMID 16267559</ref>
Bir enzimin iç dinamikleri onun iç kısımlarının (örneğin bir grup amino asit, bir ilmik bölgesi, bir [[alfa sarmal]], komşu [[beta yaprak]]lar ve hatta bütün bir bölge) hareketleridir. Bu hareketler [[femtosaniye]]lerden saniyelere kadar uzanan zaman ölçeklerinde cereyena edebilir. Bir enzimin yapısının içinde yer alan protein kalıntılarının oluşturduğu ağlar, hareketleri ile katalize katkıda bulunabilirler.<ref>{{Dergi kaynağı|url=http://www.structure.org/content/article/abstract?uid=PIIS096921260500167X|yazar=Yang LW, Bahar I.|başlık=Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes|dergi=Structure.|yıl=2005|ay=Haziran|cilt=13|sayfalar=893-904|pmid=15939021|doi=10.1016/j.str.2005.03.015|erişimtarihi=23 Eylül 2008|arşivurl=https://archive.today/20120526191929/http://www.cell.com/structure/abstract/S0969-2126(05)00167-X|arşivtarihi=26 Mayıs 2012|ölüurl=evet}}</ref><ref>{{Dergi kaynağı|doi= 10.1073/pnas.052005999|yazar=Agarwal PK, Billeter SR, Rajagopalan PT, Benkovic SJ, Hammes-Schiffer S.|başlık=Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis| dergi=Proc. Natl. Acad. Sci. U S A.|yıl=2002|ay=Mart|cilt=99|sayfalar=2794-9|pmid=11867722}}</ref><ref>Agarwal PK, Geist A, Gorin A. ''Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A.'' Biochemistry. 2004 August 24;43(33):10605-18. PMID 15311922</ref><ref>{{Dergi kaynağı|url=http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC-6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6240&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=613585a6164baa38b4f6536d8da9170a|yazar=Tousignant A, Pelletier JN.|başlık=Protein motions promote catalysis|dergi=Chem Biol.|yıl=2004|ay=Ağustos|cilt=11|sayı=8|sayfalar=1037-42|pmid=15324804|doi=10.1016/j.chembiol.2004.06.007|erişimtarihi=28 Kasım 2008|arşivurl=https://web.archive.org/web/20091130073740/http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC-6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6240&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=613585a6164baa38b4f6536d8da9170a|arşivtarihi=30 Kasım 2009|ölüurl=hayır}}</ref> Protein hareketleri pek çok enzim için çok önemlidir, ama küçük ve hızlı titreşimlerin mi, büyük ve yavaş hareketlerin mi daha önemli olduğu tepkimenin tipine bağlıdır. Ancak, bu hareketler substrat ve ürülerin bağlanma ve salınmaları için önemli olsalar da, protein hareketlerinin enzimatik tepkimelerdeki kimyasal adımları hızlandırdığı belli değildir.<ref>Olsson M.H.M., Parson W.W. and Warshel A. "Dynamical Contributions to Enzyme Catalysis: Critical Tests of A Popular Hypothesis" Chem. Rev., 2006 105: 1737-1756</ref> Bu bulgular alosterik etkilerin anlaşılmasında ve yeni ilaçların keşfinde önemli uzantıları vardır.

=== Alosterik modülasyon ===
[[Alosterik]] enzimler, [[effektör]]lerine bağlanmaya cevaben yapılarını değiştirirler. Eğer effektör molekül doğrudan enzimdeki [[bağlanma yeri|bağlanma yerlerinden]] birine bağlanırak katalitik aktiviteye etki ederse modülasyon doğrudan olur, allosterik enzimle etkileşen başka protein veya [[protein alt birimi|protein alt birimlerine]] bağlanıyorsa modülasyon dolaylı olur.

== Kofaktörler ve koenzimler ==
{{Ana|Kofaktör (biyokimya)}}
=== Kofaktörler ===
Bazı enzimler etkinliklerini göstermek için ek bir bileşiğe gerek duymazlar bunlara '''basit enzim''' denir. Ancak '''bileşik enzim''' denen bazıları aktiviteleri için, kofaktör denen, protein olmayan moleküllere gerek duyarlar.<ref>{{Web kaynağı | url = http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34 | başlık = Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry | erişimtarihi = 30 Ekim 2007 | yayımcı = International Union of Pure and Applied Chemistry | tarih = 1997 | ilk = M.W.G. | son = de Bolster | arşivurl = https://web.archive.org/web/20130910181909/http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34 | arşivtarihi = 10 Eylül 2013 | ölüurl = evet }}</ref> Kofaktörler [[inorganik]] (örneğin metal iyonları ve [[demir-kükürt kümesi|demir-kükürt kümeleri]] veya [[Organik bileşik]]ler (örneğin, [[flavin]] ve [[hem]]). Organik kofaktörler ya [[prostetik grup]]tur, bunlar enzime sıkıca bağlıdır ya da [[koenzim]]dir, bunlar tepkime sırasında enzimin aktif merkezinden salınırlar. Koenzimler arasında [[NADH]], [[NADPH]] ve [[Adenozin trifosfat|ATP]] sayılabilir. Bu moleküller enzimler arasında kimyasal gruplar taşımaya yararlar.<ref>{{Web kaynağı | url = http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#33 | başlık = Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry | erişimtarihi = 30 Ekim 2007 | yayımcı = International Union of Pure and Applied Chemistry | tarih = 1997 | ilk = M.W.G. | son = de Bolster | arşivurl = https://web.archive.org/web/20130910181909/http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#33 | arşivtarihi = 10 Eylül 2013 | ölüurl = evet }}</ref>

Kofaktör içeren bir enzimlere bir örnek [[karbonik anhidraz]]dır, yukarıdaki şeritli şekilde aktif merkezinin parçası olan çinko kofaktörle birlikte gösterilmiştir.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar= Fisher Z, Hernandez Prada JA, Tu C, Duda D, Yoshioka C, An H, Govindasamy L, Silverman DN and McKenna R.|yıl= 2005|başlık= Structural and kinetic characterization of active-site histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic anhydrase II| dergi=Biochemistry.|cilt= 44(4)|sayfalar=1097-115|pmid= 15667203|doi= 10.1021/bi0480279}}</ref> Bu sıkıca bağlı moleküller genelde aktif merkezde bulunur ve katalizle ilişkilidir. Örneğin flavin ve hem kofaktörleri çoğunlukla [[redoks]] tepkimelerinde yer alırlar.

Kofaktör gerektiren ama bunlara bağlı olmayan enzimlere ''apoenzim'' veya ''apoprotein'' denir. Kofaktörüyle beraber olan apoenzime ''holoenzim'' denir, bu o enzimin aktif hâlidir. Çoğu kofaktör bir enzime kovalent bağlı değildir ama ona sıkıca bağlıdır. Buna karşın, organik prostetik gruplar kovalent bağlı olabilirler (örneğin [[pirüvat dehidrojenaz]] enzimindeki [[tiamin pirofosfat]]). Holoenzim terimi birden çok protein altbirimden oluşmuş enzimler için de kullanılabilir; örneğin [[DNA polimeraz]]'larda holoenzim, aktivite için gerekli olan tüm altbirimleri içeren kompleksin tamamıdır.

=== Koenzimler ===
[[Dosya:NADH-3D-vdW.png|küçükresim|sol|upright=0.68|NADH koenziminin boşluk dolduran modeli]]
Koenzimler kimyasal grupları bir enzimden öbürüne taşıyan küçük organik moleküllerdir.<ref>AF Wagner, KA Folkers (1975) ''Vitamins and coenzymes.'' Interscience Publishers New York| ISBN 0-88275-258-8</ref> Bu bileşiklerden bazıları [[vitamin]]dir; [[riboflavin]], [[tiamin]] ve [[folik asit]] gibi. Vitaminler vücut tarafından üretilemezler ve besin yoluyla elde edilmelidirler. Taşınan kimyasal gruplara örnek olarak [[NAD]] tarafından taşınan [[hidrür]] iyonu (H<sup>-</sup>), [[koenzim A]] tarafından taşınan asetil grubu, [[folik asit]] tarafından taşınan formil, metenil veya metil grupları ve [[S-adenozilmetiyonin]] tarafından taşınan metil grubu gösterilebilir.

Koenzimler enzim etkisiyle kimyasal olarak değiştikleri için, koenzimlerin farklı enzimlere ortak özel bir substrat sınıfı veya ikinci bir substrat olarak değerlendirilmesi yararlıdır. Örneğin NADH koenzimini kullanan yaklaşık 700 enzim bilinmektedir.<ref>[http://www.brenda.uni-koeln.de/ BRENDA The Comprehensive Enzyme Information System] {{Webarşiv|url=https://web.archive.org/web/20081211024816/http://www.brenda.uni-koeln.de/ |tarih=11 Aralık 2008 }} 4 Nisan 2007'de ulaşılmıştır</ref>

Koenzimler genelde kullanıldıktan sonra yenilenirler ve hücredeki konsantrasyonları sabit kalır: örneğin NADPH [[pentoz fosfat yolu]] ile yeniden oluşturulur, ''S''-adenozilmetyonin de metiyonin adenoziltransferaz kullanılır.

== Termodinamik ==
[[Dosya:Carbonic anhydrase reaction in tissue.svg|küçükresim|upright=1.36|Bir [[kimyasal tepkime]] aşamalarının enerjileri. Substratlar bir geçiş haline ulaşmak için büyük miktarda enerjiye gerek duyarlar. Enzim geçiş halini stabilize ederek ürünlerin oluşması için gereken enerjiyi azaltır.]]
{{Ana|Aktivasyon enerjisi|Termodinamik denge|Kimyasal denge}}

Bütün katalizörler gibi enzimler de tepkimenin kimyasal dengesini değiştirmezler. Genelde, bir enzimin mevcudiyeti durumunda tepkimenin yönü, enzimin yokluğundaki yönün aynıdır, ama tepkime daha hızlı gider. Ancak, enzimin yokluğunda, başka olası katalizlenmeyen, "spontan" tepkimeler farklı ürünler meydana getirebilir, çünkü o şartlar altında diğer ürünler daha hızlı oluşabilir.

Buna ilaveten, enzimler iki veya daha fazla tepkimeyi birleştirebilir, öyle ki termodinamik açıdan olumlu bir tepkime, olumsuz bir tepkimeyi "götürebilir". Örneğin, [[Adenozin trifosfat|ATP]]'nin hidrolizi sıkça başka kimyasal tepkimeleri yürütmeye yarar.

Enzimler ileri ve geri tepkimeyi eşit derecede katalizler. Dengeyi değil, ona ulaşma hızını değiştirirler. Örneğin, [[karbonik anhidraz]], substratların konsantrasyonuna bağlı olarak tepkimesini her iki yönde de katalizleyebilir.

: <math>\mathrm{CO_2 + H_2O \xrightarrow{Karbonik\ anhidraz}
H_2CO_3}</math> ([[Doku (biyoloji)|dokularda]]; yüksek CO<sub>2</sub> konsantrasyonu)
: <math>\mathrm{H_2CO_3 \xrightarrow{Karbonik\ anhidraz}
CO_2 + H_2O}</math> ([[akciğer]]lerde; düşük CO<sub>2</sub> konsantrasyonu)

Buna rağmen, eğer denge taraflardan birine çok yakınsa, yani tepkime eksergonik ise, tepkime pratik anlamda tersinmezdir. Bu durumlarda enzim tepkimeyi sadece termodinamik olarak izin verilen yönde katalizler.

== Kinetik ==
{{Ana|Enzim kinetiği}}
[[Dosya:Simple mechanism.svg|küçükresim|sol|upright=1.36|Enzim katalizli, tek substratlı bir tepkimenin mekanizması. Enzim substratına (S) bağlanıp bir ürün (P) üretir.]]

Enzim kinetiği, enzimlerin substratlarına bağlanmasını ve onları ürüne dönüştürmesini araştıran bilim dalıdır. Kinetik analizlerde kullanılan hız verileri [[enzim ölçümü|enzim ölçümlerinden]] elde edilir.

1902'de Victor Henri<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Henri, V.|yıl=1902|başlık= Theorie generale de l'action de quelques diastases|dergi=Compt. Rend. Hebd. Acad. Sci. Paris|cilt= 135|sayfalar=916-919}}</ref> enzim kinetiğine dair nitel bir teori önerdi ama hidrojen iyonu konsantrasyonunu önemi daha bilinmediğinden deneysel verileri yararlı değildi. 1909'da [[Peter Lauritz Sørensen]] logaritmik pH ölçeğini tanımlayıp tamponlama kavramını keşfedince<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Sørensen,P.L.|yıl=1909|başlık= Enzymstudien {II}. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen|dergi=Biochem. Z.|cilt= 21|sayfalar=131-304}}</ref> alman kimyacı [[Leonor Michaelis]] ve onun kanadalı postdoku [[Maud Leonora Menten]] Henri'nin deneylerini tekrarladılar ve onun denklemlerini teyid ettiler. [[Henri-Michaelis-Menten kinetiği]] olarak değinilen bu denklemler [[Michaelis-Menten kinetiği]] olarak da bilinir.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Michaelis L., Menten M.|yıl=1913|başlık= Die Kinetik der Invertinwirkung|dergi=Biochem. Z.|cilt= 49|sayfalar=333-369}} [http://web.lemoyne.edu/~giunta/menten.html English translation] {{Webarşiv|url=https://web.archive.org/web/20080509152745/http://web.lemoyne.edu/~giunta/menten.html |tarih=9 Mayıs 2008 }} Accessed 6 April 2007</ref> Bu çalışma [[George Edward Briggs|G. E. Briggs]] ve [[J. B. S. Haldane]] tarafından daha da geliştirilmiş, bunların geliştirdiği kinetik denklemler günümüzde hâlâ yaygın olarak kullanılmaktadır.<ref>{{Dergi kaynağı|url=http://www.biochemj.org/bj/019/0338/bj0190338_browse.htm|yazar=Briggs G. E., Haldane J. B. S.|yıl=1925|başlık=A note on the kinetics of enzyme action|dergi=Biochem. J.|cilt=19|sayfalar=339-339|pmid=16743508|erişimtarihi=23 Eylül 2008|arşivurl=https://web.archive.org/web/20150319090436/http://www.biochemj.org/bj/019/0338/bj0190338_browse.htm|arşivtarihi=19 Mart 2015|ölüurl=hayır}}</ref>

Henri'nin ana katkısı enzim tepkimelerini iki aşamalı olarak düşünmek olmuştur. Birinci aşamada substrat enzimi tersinir olarak bağlanıp enzim-substrat kompleksini oluşturur. Bu bazen Michaelis kompleksi olarak adlandırılır. Enzim sonra tepkimenin kimyasal adımını katalizler ve ürünü salar.

[[Dosya:Michaelis-Menten saturation curve of an enzyme reaction.svg|küçükresim|upright=1.36|sağ|Bir enzim tepkimesinde substrat (S) konsatrasyonu ile hız (''v'') arasındaki ilişkiyi gösteren doyma eğrisi.]]

Enzimlerin saniyede katalizlediği tepkime sayısı birkaç milyonu bulabilir. Örneğin, [[orotidin 5'-fosfat dekarbosilaz]] tarafından katalizlenen tepkime, enzim olmadığında substratının yarısını 78 milyon yılda tüketir. Ama dekarboksilaz eklendiğinde aynı süreç 25 milisaniye tutar.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Radzicka A, Wolfenden R.|yıl= 1995|başlık= A proficient enzyme |dergi= Science |cilt=6|sayı=267|sayfalar=90-931|pmid= 7809611 |doi= 10.1126/science.7809611}}</ref> Enzim hızları solüsyon şartlarına ve substrat konsantrasyonuna bağlıdır. Proteini [[denatürasyon|denatüre]] eden şartlar, yüksek sıcaklık, aşırı pH veya tuz konsantrasyonu gibi, enzim aktivitesini ortadan kaldırır, substrat konsantrasyonunu artırmak ise aktiviteyi artırır. Bir enzimatik tepkimenin en yüksek hızını bulmak için, substrat konsantrasyonu artırılır, sabit bir ürün oluşum hızına varılana kadar. Bu, sağdaki doyma eğrisinde görülebilir. Doyma olmasının nedeni, substrat konsantrasyonu arttıkça, gittikçe artan sayıda enzim molekülünün substrata bağlı ES biçimine dönüşmesidir. Enzimin maksimum hızında (''V''<sub>max</sub>), tüm enzim aktif merkezleri substrat tarafından bağlı durumdadır ve ES kompleksinin miktarı toplam enzim miktarına eşittir. Ancak, ''V''<sub>max</sub> enzimlerin kinetik sabitlerinden sadece biridir. Belli bir tepkime hızı için gereken substrat miktarı da önemlidir. Enzimin maksimum hızının yarısına ulaşması için gereken substrat konsantrasyonudur, [[Michaelis-Menten sabiti]] (''K''<sub>m</sub>) olarak tanımlanır. Her enzimin belli bir substrat için karakteristik bir ''K''<sub>m</sub> değeri vardır, bu değer substratın enzime ne derece sıkıca bağlandığını gösterir. Bir diğer yararlı sabit sayı ''k''<sub>cat</sub>'dır, bu bir saniyede aktif merkezde kaç substrat molekülünün değişime uğradığının sayısıdır.

Bir enzimin verimliliği ''k''<sub>cat</sub>/''K''<sub>m</sub> olarak ifade edilebilir. Bu aynı zamanda özgüllük sabiti olarak adlandırılır ve tepkimenin tüm adımlarının hız sabitlerini içerir. Özgüllük sabiti hem affinite (bağlanma eğilimi), hem de katalitik yeteneği içerdiği için farklı enzimleri birbiriyle kıyaslamakta veya aynı enzimi farklı substratlar için kıyaslamakta yararlıdır. Özgüllük sabitinin teorik maksimumu difuzyon sınırıdır ve yaklaşık 10<sup>8</sup> ila 10<sup>9</sup> (M<sup>−1</sup> s<sup>−1</sup>) arasındadır. Bu noktada enzimle substratın her çarpışması katalizle sonuçlanır ve ürün oluşumunun hızı artık tepkime hızıyla değil, moleküllerin difüzyon hızıyla sınırlanır. Bu özelliğe sahip enzimler "[[katalitik olarak mükemmel]]" veya "kinetik olarak mükemmel" olarak tanımlanırlar. Bu enzimlere örnek olarak [[triozfosfatizomeraz|trioz-fosfat izomeraz]], [[karbonik anhidraz]], [[asetilkolinesteraz]], [[katalaz]], fumaraz, β-laktamaz, and [[superoksit dismutaz]] gösterilebilir.

Michaelis-Menten kinetiği "[[kütle etkisi kanunu]]"na dayanır, bu serbest [[difüzyon]] ve rassal çarpışmalardan kaynaklanır. Ancak çoğu biyokimyasal ve hücresel süreç bu şartlara uymaz, çünkü ya makromoleküler kalabalık vardır, ya enzim/substrat/ürünün faz-ayrışması vardır ya da moleküllerin hareketi bir veya iki boyuta sınırlanmıştır.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Ellis RJ |başlık=Macromolecular crowding: obvious but underappreciated |dergi=Trends Biochem. Sci. |cilt=26 |sayı=10 |sayfalar=597-604|yıl=2001 |pmid=11590012 |doi=10.1016/S0968-0004(01)01938-7}}</ref> Bu durumlarda, Michelis-Menten kinetiğinin fraktal boyutlu olarak uygulnaması gerekebilir.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Kopelman R |başlık=Fractal Reaction Kinetics |url=https://archive.org/details/sim_science_1988-09-23_241_4873/page/n64 |dergi=Science |cilt=241 |sayı=4873 |sayfalar=1620-26|yıl=1988 |doi= 10.1126/science.241.4873.1620}}</ref><ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Savageau MA |başlık=Michaelis-Menten mechanism reconsidered: implications of fractal kinetics |dergi=J. Theor. Biol. |cilt=176 |sayı=1 |sayfalar=115-24|yıl=1995 |pmid=7475096 |doi=10.1006/jtbi.1995.0181}}</ref><ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Schnell S, Turner TE |başlık=Reaction kinetics in intracellular environments with macromolecular crowding: simulations and rate laws |dergi=Prog. Biophys. Mol. Biol. |cilt=85 |sayı=2-3 |sayfalar=235-60|yıl=2004 |pmid=15142746 |doi=10.1016/j.pbiomolbio.2004.01.012}}</ref><ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Xu F, Ding H |başlık=A new kinetic model for heterogeneous (or spatially confined) enzymatic catalysis: Contributions from the fractal and jamming (overcrowding) effects |dergi=Appl. Catal. A: Gen. |cilt=317 |sayı=1 |sayfalar=70-81|yıl=2007 |doi=10.1016/j.apcata.2006.10.014 }}</ref>

Bazı enzimler difüzyon hızından çok daha yüksek hızlarda çalışırlar. Bu olguyu açıklamak için birkaç mekanizma öne sürülmüştür. Bazı proteinler katalizi hızlandırmak için dipol elektrik alanlar kullanır, bu sayede substratlarını çeker ve onların doğru yönlenmesini sağlarlar. Başka modeller kuantum-mekanik [[tünelleme]] açıklamaları getirirler, bu modellere göre, bir proton veya elektron, tünelleme yoluyla aktivasyon bariyerinin içinden geçer. [[Triptamin]] oksidasyonunda protonlar için kuantum tünellemesi gözlemlenmiştir.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Masgrau L., Roujeinikova A., Johannissen L. O., Hothi P., Basran J., Ranaghan K. E., Mulholland A. J., Sutcliffe M. J., Scrutton N. S., Leys D.|yıl= 2006|başlık= Atomic Description of an Enzyme Reaction Dominated by Proton Tunneling|dergi= Science| cilt=312|sayı=5771|sayfalar=237-241|pmid= 16614214|doi= 10.1126/science.1126002}}</ref> Proton tünellemesinin katalize ne kadar katkıda bulunduğu tartışmalıdır.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar= Garcia-Viloca M., Gao J., Karplus M., Truhlar D. G.|yıl= 2004|başlık= How enzymes work: analysis by modern rate theory and computer simulations|dergi= Science|cilt=303|sayı=5655|sayfalar=186-195|pmid= 14716003 |doi= 10.1126/science.1088172}}</ref><ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Olsson M. H., Siegbahn P. E., Warshel A.|yıl= 2004|başlık= Simulations of the large kinetic isotope effect and the temperature dependence of the hydrogen atom transfer in lipoxygenase|dergi = J. Am. Chem. Soc.|cilt=126|sayı=9|sayfalar=2820-1828|pmid= 14995199 |doi= 10.1021/ja037233l}}</ref> Tünelleme modeline göre enzim katalizinde aktivasyon enerji bariyerini aşmak için onun "üstünden" geçmek şart değildir, "içinden" de geçilebilir.

== İnhibisyon ==
[[Dosya:Competitive inhibition.svg|küçükresim|upright=1.82|Yarışmalı inhibitörler enzime tersinir olarak bağlanırlar ve substratın bağlanmasını engellerler. Buna karşın, substratın bağlanması da inhibitörün bağlanmasını engeller. Substrat ve inhibitör enzim için rekabet ederler.]]

[[Dosya:Inhibition.png|küçükresim|upright=1.82|İnhibisyon tipleri. Bu sınıflandırma [[W.W. Cleland]] tarafından geliştirilmiştir.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Cleland, W.W.|yıl=1963|başlık= The Kinetics of Enzyme-catalyzed Reactions with two or more Substrates or Products 2. {I}nhibition: Nomenclature and Theory|dergi=Biochim. Biophys. Acta|cilt= 67|sayfalar=173-187}}</ref>]]

{{Ana|Enzim inhibitörü}}

Enzim tepkime hızları çeşitli enzim inhibitör tipleri tarafından azaltılabilir. Bu etkiye inhibisyon (veya engelleme) denir.

;Yarışmalı inhibisyon

Yarışmalı inhibisyon veya yarışmalı engellemede (İng. ''competitive competition''), inhibitör ve substrat enzim için yarışırlar (yani, aynı anda ikisi birden bağlanamaz). Yarışmalı inhibitörler genelde enzimin asıl substratına benzer. Örneğin, [[metotraksat]], [[dihidrofolat redüktaz]] enziminin bir yarışmalı inhibitörüdür (bu enzim [[folik asit|dihidrofolat]]'ın [[folik asit|tetrahidrofolat]]'a indirgenmesini katalizler). Aşağıda sağdaki şekilde bu inhibitör ve folik asitin yapılarındaki benzerlik görülebilir. İnhibitörün bağlandığı yerin substrat bağlanma yeri olması (bazı metinlerde öyle belirtilmesine rağmen) şart değildir, eğer inhibitörün bağlanması enzimin biçimini değiştirip substratın bağlanmasına engel olursa ve kezâ tersi de olabiliyorsa, bu inhibisyon da yarışmalıdır. Yarışmalı inhibisyonda maksimal tepkime hızı değişmez, ama belli bir hıza ulaşabilmek için daha yüksek substrat konsantrasyonu gerekir, dolayısıyla görünür K<sub>m</sub> artar.

;Sınırlı yarışmalı inhibisyon

Sınırlı yarışmalı inhibisyon veya yarı-yarışmalı inhibisyonda (İng. ''noncompetitive competition''), inhibitör serbest enzime değil, ancak ES-kompleksine bağlanabilir. Oluşan EIS-kompleksi enzimatik bakımdan inaktiftir. Bu tür inhibisyona ender rastlanır ama çokbirimli (multimerik) enzimlerde olabilir.

;Yarışmasız inhbisyon 
Yarışmasız inhbisyon veya yarışma dışı engellemede (İng. ''uncompetitive competition''), inhibitör enzim ve substratla aynı zamanda bağlanabilirler, yani bu tanım icabı, aktif merkeze hiçbir zaman bağlanmazlar. Hem EI hem de EIS kompleksleri enzimatik bakımdan inaktiftir. Yarışmalı inhibisyondakinden farklı olarak, substrat konsantrasyonu artırılarak inhibitörün enzime bağlanmasını azaltmak mümkün değildir, bu yüzden görünür V<sub>max</sub> değişir. Ama substrat enzime hâlâ bağlanabildiği için K<sub>m</sub> aynı kalır.

;Karışık inhibisyon

Bu tür inhibisyon sınırlı yarışmalı olana benzer, ama EIS-kompleksinde kısmî enzim aktivitesi vardır.

Çoğu canlıda inhibitörler [[geri besleme]] mekanizmasının parçası olarak etkirler. Eğer bir enzim bir bileşikten çok fazla miktarda üretirse bu bileşik, kendizini üreten metabolik yolun başında yer alan diğer bir enzime inhibitör olarak etki edebilir. Böylece, miktarı yeterli seviyede olunca bu bileşik oluşumu için gerekli olan substratın üretimini azaltır veya durdurur. Bu bir [[negatif geri besleme]] şeklidir. Bu tür düzenlemeye tâbi olan enzimler genelde multimerikdir (çok altbirimlidir) ve düzenleyici bileşikler için allosterik bağlanma konumlarına sahiptirler. Substrat/hız eğrileri hiperbolik değil sigmoidaldır (S-şekillidir).

[[Dosya:Methotrexate and folic acid compared.png|küçükresim|upright=1.82|sağ|Folik asit koenzimi (solda) ve anti kanser ilacı metotraksat yapı olarak birbirlerine çok benzerler. Bunu sonucu olarak metotraksat, folat kullanan pek çok enzimin yarışmalı inhibitörüdür.]]
'''Tersinmez İnhibisyon '''

Bu tür inhibisyon da enzimle inhibitör tepkimeye uğrar ve protein ile [[kovalent bağ|kovalent]] bir bağ meydana getirir. Meydana gelen inaktivasyon tersinmez. Bu tür bileşiklerden olan [[eflornitin]], parazitik hastalık olan [[uyku hastalığı]]nın tedavisinde kullanılır.<ref name="Poulin">Poulin R, Lu L, Ackermann B, Bey P, Pegg AE. [http://www.jbc.org/cgi/reprint/267/1/150 ''Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine. Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites.''] {{Webarşiv|url=https://web.archive.org/web/20090124095637/http://www.jbc.org/cgi/reprint/267/1/150|tarih=24 Ocak 2009}} J Biol Chem. 1992 January 5;267(1):150-8. PMID 1730582</ref> [[Penisilin]] ve [[aspirin]] de benzer şekilde etkirler. Bu ilaçlar aktif merkeze bağlanınca enzim bunları etkinleşmiş bir şekle dönüştürür, bu da enzimin bir veya birkaç amino asit kalıntısı ile tersinmez olarak tepkir.

=== Etkisizleştiricilerin kullanımı ===
İnhibitörler sıkça ilaç olarak kullanılırlar ama zehir olarak da etki edebilirler. [[Paracelsus]]'un dediği gibi, "''Her şeyde bir zehir vardır, zehirsiz bir şey yoktur,''"<ref>Ball, Philip (2006) ''The Devil's Doctor: Paracelsus and the World of Renaissance Magic and Science.'' Farrar, Straus and Giroux ISBN 0-374-22979-1</ref> bir ilaç ile zehir arasındaki fark çoğu zaman miktara bağlıdır, çünkü çoğu ilaç belli bir seviyenin üzerinde zehirlidir. [[Antibiyotik]] ve diğer anti-enfeksiyon ilaçları aslında sadece bir batojeni öldürüp onun [[konak (biyoloji)|konağına]] zarar vermeyen seçici zehirlerdir.

Bir etksizleştiricinin (inaktivatörün) ilaç olarak kullanılmasına örnek [[Siklooksijenaz|COX-1]] ve [[Siklooksijenaz|COX-2]] enzimlerini inhibe eden [[aspirin]]dir. Bu enzimler [[enflamasyon]] mesajcısı [[prostaglandin]] üreterek ağrı ve enflamasyonu bastırır. [[Siyanür]] zehiri, [[sitokrom C oksidaz]] enziminin aktif merkezinde bulunan demir ve bakır ile birleşerek etkiyen, tersinmez bir enzim inhibitörüdür, [[Oksijenli solunum|hücresel solunumu]] durdurur.<ref>{{Dergi kaynağı|url=http://www.jbc.org/cgi/reprint/265/14/7945|yazar=Yoshikawa S and Caughey WS.|yıl=1990|ay=Mayıs|cilt=265|sayı=14|başlık=Infrared evidence of cyanide binding to iron and copper sites in bovine heart cytochrome c oxidase. Implications regarding oxygen reduction|dergi=J Biol Chem.|sayfalar=7945-7958|pmid=2159465|erişimtarihi=23 Eylül 2008|arşivurl=https://web.archive.org/web/20080925034139/http://www.jbc.org/cgi/reprint/265/14/7945|arşivtarihi=25 Eylül 2008|ölüurl=evet}}</ref>

== Biyolojik işlev ==
Enzimler canlıların içinde çok çeşitli işlevlere sahiptir. Hücredeki diğer işlevlerin düzenlenmesi ve [[sinyal iletimi]] başlıca [[kinaz]] ve [[fosforilaz]]lar aracılığıyla gerçekleşir.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar= Hunter T.|yıl= 1995|başlık= Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling|dergi= Cell.|cilt= 80(2)|sayfalar=225-236|pmid= 7834742|doi= 10.1016/0092-8674(95)90405-0}}</ref>  Hareket sağlamak da enzimler sayesinde olur, [[miyozin]] tarafından ATP hidrolizi sonucunda kas kasılır, [[hücre iskeleti]] tarafından da hücre içinde yük taşınır.<ref>{{Dergi kaynağı|url= http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pubmed&pubmedid=11294886|yazar= Berg JS, Powell BC, Cheney RE.|yıl= 2001|başlık= A millennial myosin census|dergi= Mol Biol Cell.|cilt= 12(4)|sayfalar= 780-794|pmid= 11294886}}{{Ölü bağlantı|date=Kasım 2024 }}</ref> Hücre zarında yer alan başka ATPazlar arasında [[aktif taşıma]] yapan [[iyon pompası|iyon pompaları]] sayılabilir. [[Ateş böceği|Ateş böceklerinde]] [[lüsiferaz]] tarafından ışık üretimi gibi daha egzotik işlevler de enzimler tarafından yürütülür.<ref>{{Dergi kaynağı|url= http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pubmed&pubmedid=2030669|yazar= Meighen EA.|yıl= 1991|başlık= Molecular biology of bacterial bioluminescence|dergi= Microbiol Rev.|cilt= 55(1)|sayfalar= 123-142|pmid= 2030669}}{{Ölü bağlantı|date=Kasım 2024 }}</ref> [[Virüs]]ler hücreleri enfekte etmek için ([[AIDS]] virüsündeki [[HIV entegraz]] ve [[ters transkriptaz]] gibi) veya [[Orthomyxoviridae|influenza virüsü]]'ündeki [[nöraminidaz]] gibi hücreden virüslerin salınması için kendi enzimlerini kullanırlar.

Enzimlerin önemli bir işlevi hayvanların [[sindirim sistemi]]ndedir. [[Amilaz]] ve [[proteaz]] tipi enzimler, [[nişasta]] ve [[protein]] gibi büyük molekülleri parçalayarak bunların bağırsak tarafından emilimini sağlar. Nişasta molekülleri, örneğin, ince bağırsak tarafından emilemeyecek kadar büyüktür ama enzimler nişasta zincirini hidrolizleyerek [[maltoz]] gibi daha küçük şekerlere ve en sonunda [[glukoz]]a parçalar, bunlar da emilebilir. Farklı enzimler farklı gıda maddelerini sindirirler. [[Otobur]] olan [[gevişgetirenler|geviş getiren hayvanların]] bağırsaklarında bulunan mikroorganizmalar bitki liflerindeki [[selüloz]]lu hücre duvarlarını sindirmek için [[selüloz]] enzimini üretirler.<ref>{{Dergi kaynağı |yazar=Mackie RI, White BA |başlık=Recent advances in rumen microbial ecology and metabolism: potential impact on nutrient output |dergi=J. Dairy Sci. |cilt=73 |sayı=10 |sayfalar=2971-95|yıl=1990 |pmid=2178174 |url=http://jds.fass.org/cgi/reprint/73/10/2971 |erişimtarihi=23 Eylül 2008 |arşivurl=https://web.archive.org/web/20081121185256/http://jds.fass.org/cgi/reprint/73/10/2971 |arşivtarihi=21 Kasım 2008 |ölüurl=hayır }}</ref>

===Metabolizma===

[[Dosya:Glycolysis metabolic pathway.svg|küçükresim|upright=1.82|alt=Schematic diagram of the glycolytic metabolic pathway starting with glucose and ending with pyruvate via several intermediate chemicals. Each step in the pathway is catalyzed by a unique enzyme.|[[Glikoliz]]'in [[metabolik yolu]], bir dizi ara metabolit yoluyla [[glukoz]]'u [[piruvat]]'a dönüştürerek enerjiyi serbest bırakır. Her kimyasal değişiklik (kırmızı kutu) farklı bir enzim tarafından gerçekleştirilir.]]

Birkaç enzim beraberce, belli bir sıra içinde çalışarak [[metabolik yolak]]lar meydana getirir. Metabolik bir yolakta, bir enzimin ürünü, bir diğeri tarafından substrat olarak kullanılır. Bazen birden çok enzim türü aynı tepkimeyi paralel olarak yürütebilir, böylece daha karmaşık düzenleme mümkün olur: bir enzim düşük seviyeli ve sabit bir etkinlik sağlarken diğeri ise tetiklenebilen (indüklenebilen) yüksek seviyeli bir etkinlik sağlar.

Bu metabolik yollardaki aşamalar enzimler tarafından belirlenir. Enzimler olmasa metabolizma ne bu aşamalardan geçebilir, ne de hücrenin gereksinimlerini sağlayacak kadar hızlı olur. [[Glikoliz]] gibi bir metabolik yol enzimler olmadan gerçekleşemez. Örneğin, glukoz ATP ile tepkiyerek bir veya daha çok karbon otumundan [[Protein fosforilasyonu|fosforlanabilir]]. Enzimler olmayınca bu tepkime anlamsız denecek derecede yavaş meydana gelir. [[Heksokinaz]] olunca bu yavaş tepkimeler gene devam eder ama karbon 6'daki fosforlanma o kadar hızlı gerçekleşir ki, kısa bir süre sonra karışım incelendiğinde [[glukoz-6-fosfat]]'ın anlamlı miktarda bulunan tek ürün olduğu görülür. Dolayısıyla, hücre içindeki metabolik yolların oluşturduğu ağ, mevcut olan enzimlerin kümesine bağlıdır.

== Etkinlik kontrolü ==
Hücrede enzim aktivitesinin kontrolünün 5 ana yolu vardır.

# '''Enzim üretimi''' (Enzim genlerinin [[transkripsiyon (genetik)|yazılımı]] ve [[protein biyosentezi|çevirimi]]) hücredeki ortamdaki değişikliklere bağlı olarak hızlandırılabilir veya yavaşlatılabilir. [[Gen düzenlenmesi]]nin bu şekline [[enzim indüksiyonu ve inhbisyonu]] denir. Örneğin, bakteriler [[penisilin]] gibi [[antibiyotik]]lere karşı [[antibiyotik direnci|direnç]] geliştirebilir, çünkü penisilin molekülü için çok önemli olan [[beta-laktam halkası]]nı hidrolzleyen [[beta laktamaz]] adlı enzimler indüklenir. Bir diğer örnek, [[ilaç metabolizması]]nda önemli yer tutan [[Sitokrom P450 oksidaz]] adlı karaciğer enzimleridir. Bu enzimlerin induksiyonu veya inhibisyonu, [[ilaç etkileşim'|ilaç etkileşimlerine]] yol açabilir.
# Enzimler '''bölümlendirilebilir''' (''compartmentalization''), böylece farklı metabolik yollara farklı hücresel bölmelerde cereyan eder. Örneğin, [[yağ asitleri]], [[sitozol]], [[endoplazmik retikulum]] ve [[Golgi aygıtı]]nda bir grup enzim tarafından sentezlenir, sonra, [[mitokondri]]de, enerji kaynağı olarak başka bir grup enzim tarafından kullanılır ([[β-oksidasyon]] yoluyla).<ref>{{Dergi kaynağı|url=http://www.pubmedcentral.nih.gov/picrender.fcgi?artid=1218279&blobtype=pdf|yazar=Faergeman N. J, Knudsen J.|yıl=1997|ay=Nisan|başlık=Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling|dergi=Biochem J|cilt=323|sayfalar=1-12|pmid=9173866}}{{Ölü bağlantı|date=Kasım 2024 }}</ref>
# Enzimler, '''[[enzim inhibitörü|enzim inhibitörleri]] ve aktivatörleri''' tarafından düzenlenirler. Örneğin, bir metabolik yolun son ürünü sıkça bu yolun ilk enziminin (genelde ilk tersinmez ya da kesinleşmiş adımının-İng, ''committed step'') inhibitörüdür, böylece yolun son ürününün miktarı düzenlenir. Bu bir [[negatif geri besleme]] mekanizmasıdır, çünkü son ürünün miktarı kendi konsantrasyonu tarafından düzenlenir. Negatif geri besleme mekanizmaları ara metabolitlerin sentezlenme hızını hücrenin gereksinimine göre etkili bir şekilde ayarlarlar. Bu sayede malzeme ve enerji verimli bir şekilde kullanılır ve son ürünlerin aşırı miktarda üretilmemesi sağlanır. Diğer [[homeostaz|homeostatik]] mekanizmalar gibi, enzim etkinliğinin kontrolü organizmanın içinde kararlı bir ortam sağlar.
 
# Enzimler '''[[çevrim sonrası değişim]]''' (İng. ''post-translational modification'') aracılığıyla düzenlenir. Bu tür değişimler arasında [[fosforilasyon]], [[miristoillenme]] ve [[glikozilasyon]] sayılabilir. Örneğin, vücuttaki insülin tepkisinde, [[glikojen sentaz]] gibi çeşitli enzimlerin fosforilasyonu, [[glikojen]]in sentez veya yıkımını kontrole yarar, böylece hücrelerin kan şekerine uygun cevap vermesini sağlar.<ref>{{Dergi kaynağı|url=http://jcs.biologists.org/cgi/content/full/116/7/1175|yazar=Doble B. W., Woodgett J. R.|yıl=2003|ay=Nisan|başlık=GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase|dergi=J. Cell. Sci.|cilt=116|sayfalar=1175-1186|pmid=12615961|doi=10.1242/jcs.00384|erişimtarihi=23 Eylül 2008|arşivurl=https://web.archive.org/web/20070930043534/http://jcs.biologists.org/cgi/content/full/116/7/1175|arşivtarihi=30 Eylül 2007|ölüurl=evet}}</ref> Cevirim sonrası değişime bir diğer örnek, polipeptit zincirin kesilmesidir. Bir sindirim proteazı olan [[kimotripsin]], önce [[kimotripsinojen]] olarak inaktif bir şekilde [[pankreas]] tarafından üretilir, bu haliyle mideye taşindıktan sonra orada kesilerek etkinleştirilir. Böylece, sindirim yoluna girmeden enzimin pankreas ve diğer dokulara zarar vermesi engellenir. Bir enzimin bu tip inaktif öncül (prekürsör) haline [[zimojen]] denir.
# Bazı enzimler '''farklı bir ortamda yer alınca etkinleşirler''' (örneğin [[sitoplazma]]nın indirgeyici ortamından [[periplazma]]daki yükseltgen ortamına veya yüksek pH'den düşük pH'ye). [[İnfluenza]] virüsündeki [[hemaglutinin]], asitli ortamda meydana gelen biçimsel bir değişiklik ile etkinleşir, bu değişiklik hücre içine alındığı [[lizozom]]lara girdiğinde meydana gelir.<ref>{{Dergi kaynağı|doi=10.1016/0092-8674(93)90260-W|yazar=Carr C. M., Kim P. S. |yıl=2003|ay=Nisan|başlık= A spring-loaded mechanism for the conformational change of influenza hemagglutinin|dergi=Cell|cilt=73|sayfalar=823-832|pmid= 8500173}}</ref>
Suyun etkisi:Enzimler ortamdaki su oranı  yüzde 15 'in altına düştüğünde çalışmazlar.Ortamın su oranı yüzde 15 ve üzerine çıktığında tekrar etkinlik gösterir. Kuru yiyeceklerin bozulmadan kalması bu besinlerde üreyebilen mikrorganizmaların enzim etkinliğinin durmasından kaynaklanmaktadır.

== Hastalıklarda yeri ==
[[Dosya:Phenylalanine hydroxylase brighter.jpg|küçükresim|upright=0.91|[[Fenilalanin hidroksilaz]]. [http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1KW0 PDB 1KW0]{{Webarşiv|url=https://web.archive.org/web/20140630031918/http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1KW0 |tarih=30 Haziran 2014 }} koordinatlarından yaratılmıştır.]]
Enzim etkinliğinin kontrolü [[homeostaz]] için zorunlu olduğu için, kritik bir enzimdeki herhangi bir bozukluk (mutasyon, aşırı üretim, az üretim veya yokluk) [[genetik hastalık|genetik hastalığa]] yol açabilir. Vücudumuzdaki binlerce enzimden bir tanesinin bozuk çalışmasının ölümcül bir hastalığa yol açabilmesi enzimlerin ne derece önemli olduklarını gösterir.

Bunun bir örneği, fenilketonuria hastalığının en yaygın olan tipidir. Fenilalanin yıkımının ilk adımını katalizleyen  [[Fenilalanin hidroksilaz]] enziminin bir amino asidindeki mutasyon, fenilanin ve ilişkili ürünlerin vücutta birikimine yol açar. Hastalık tedavi edilmezse bu [[zekâ geriliği]]ne yol açar.<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?call=bv.View..ShowSection&rid=gnd.section.234 Phenylketonuria: NCBI Genes and Disease] {{Webarşiv|url=https://web.archive.org/web/20090927134528/http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?call=bv.View..ShowSection&rid=gnd.section.234 |tarih=27 Eylül 2009 }} Accessed 4 April 2007</ref>

Bir diğer örnek, [[DNA tamiri|DNA tamir]] enzimlerinin genlerinde [[germ hücresi mutasyonu|germ hücresi mutasyonları]] olunca, [[kseroderma pigmentosum]] gibi kalıtsal kanser sendromlarına neden olmasıdır. Bu enzimlerdeki kusurlar kansere yol açar, çünkü vücut genomdaki mutasyonları daha zor tamir edebilir. Bu yüzden mutasyonlar yavaş yavaş birikir ve bu, hastada çok çeşitli kanser tiplerinin gelişmesiyle sonuçlanır.

== Endüstriyel uygulamalar ==
Enzimler, spesifik katalizörlere gerek duyulan kimya endüstrisinde ve diğer endüstriyel uygulamalarda kullanılır. Ancak, enzimler genelde katalizleyebildikleri tepkime sayısı, [[organik çözücü]] ve yüksek sıcaklıklarda stabiliteleri açısından sınırlıdırlar. Bu yüzden protein mühendisliği aktif bir araştırma sahası olmuştur, konusu yeni özelliklere sahip enzimlerin tasarımıdır. Bunun için ya rasyonel tasarım ya da laboratuvar ortamında (''in vitro'') evrim yöntemleri kullanılır.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Renugopalakrishnan V, Garduno-Juarez R, Narasimhan G, Verma CS, Wei X, Li P.|yıl= 2005|başlık= Rational design of thermally stable proteins: relevance to bionanotechnology|dergi= J Nanosci Nanotechnol.|cilt=5|sayı=11|sayfalar=1759-1767|pmid= 16433409|doi= 10.1166/jnn.2005.441}}</ref><ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Hult K, Berglund P.|yıl= 2003|başlık= Engineered enzymes for improved organic synthesis|dergi= Curr Opin Biotechnol.|cilt=14|sayı=4|sayfalar=395-400|pmid= 12943848|doi= 10.1016/S0958-1669(03)00095-8}}</ref>

{| class="wikitable"
|-
|width=24% align=center|'''Uygulama'''
|width=38% align=center|'''Kullanılan enzim'''
|width=38% align=center|'''Örnekler'''
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="2" | '''[[Ekmek|Ekmek endüstrisi]]''' [[Dosya:Amylose.svg|küçükresim|orta|upright=0.82|alpha-amylase catalyzes the release of sugar monomers from starch]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Mantar|Fungal]] alfa-amilaz enzimleri normalde 50 derecede etkisizleşirler ve pişirme sırasında imha olurlar.
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Un]]daki [[nişasta]]nın şekere parçalanmasını katalizler. [[Maya]]nın şeker üzerindeki etkisi ile karbon dioksit meydana gelir. Ekmek ve ekmek ürünleri yapımında kullanılır.
[[Dosya:Amylose.svg|küçükresim|orta|upright=0.82|alpha-amylase catalyzes the release of sugar monomers from starch]]
|-
| Proteazlar
| Bisküvi imalatçıları [[Un (tahıl)|undaki]] proteaz seviyesini azaltmak için kullanırlar.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |'''[[Bebek gıdası|Bebek gıdaları]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Tripsin]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Bebek gıdalarının önceden sindirimi.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="6" | '''[[Alkol endüstrisi]]''' [[Dosya:Sjb whiskey malt.jpg|küçükresim|orta|upright=0.82|[[Malt]] üretimi için [[arpa]]nın [[çimlendirilmesi]].]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" | [[Bira]] üretiminde arpanın ezilmesi ile enzimler salınır.
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" | Bu enzimler nişasta  ve proteinleri parçalayarak basit şekerler, amino asitler ve peptitler üretir, bunlar da [[fermantasyon]]da kullanılır.
|-
| Arpa enzimlerinin endüstriyel üretimi
| [[Bira]]cılıkta yaygınca kullanılır, arpadaki doğal enzimler yerine kullanılırlar.
|-
| Amilaz, glukanaz, proteazlar
| Malttaki polisakkarit ve proteinleri parçalarlar.
|-
| Betaglukanazlar ve arabinoksilanazlar
| Arpa bulamacını (''wort'') ve biranın filtrelenme özelliklerini iyileştirirler.
|-
| Amiloglukozidaz ve pullulanazlar
| Düşük kalorili bira yapımı ve fermantasyonun ayarlanması.
|-
| Proteazlar
| Biranın saklanması sırasında oluşan bulanıklığın giderilmesi.
|-
|
| Asetolaktatdekarboksilaz (ALDC)
| Diasetil oluşumunu engellemek
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" | '''[[Meyve suyu|Meyve suları]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" | Selulazlar, pektinazlar
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" | Meyve sularının berraklaştırılması
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="4" | '''[[Süt endüstrisi]]''' [[Dosya:Roquefort cheese.jpg|küçükresim|orta|upright=0.82|Rokfor peyniri]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Genç [[gevişgetirenler|geviş getirici hayvanların]] midesinden elde edilen [[Rennin]].
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Peynir üretimi, proteinin [[hidroliz]]i için.
|-
| Mikroplar tarafından üretilmiş enzim
| Süt endüstrisinde artarak kullanılmaktadır.
|-
| [[Lipaz]]lar
| Mavi küflü [[Rokfor peyniri]]nin üretimi sırasında peynirin olgunlaşmasında kullanılır.
|-
| Laktazlar
| Laktozun glukoz ve galaktoza parçalar.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |'''[[Et yumuşatması]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Papain]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Pişirilecek etin yumuşamasını sağlar.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="2"| '''[[Nişasta|Nişasta endüstrisi]]'''{{Çift resim|orta|Alpha-D-Glucopyranose.svg|90|Alpha-D-Fructofuranose.svg|110|Glukoz|Fruktoz}}
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" | Amilazlar, amiloglucosideazlar ve glukoamilazlar
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" | Nişastayı glukoza ve çeşitli [[evirtik şeker şurubu|şuruplara]] dönüştürür.
|-
| Glukoz izomeraz
| Nişastalı malzemelerden [[yüksek fruktozlu mısır şurubu]] üretiminde glukozu fruktoza dönüştürür. Bu şurupların kuvvetli tatlandırıcı özellikleri ve ayni tatlılık derecesi için sükroza kıyasla daha düşük [[kalori|kalori değerleri]] vardır. 
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |'''[[Kağıt|Kağıt endüstrisi]]'''[[Dosya:InternationalPaper6413.jpg|upright=0.73|küçükresim|orta|[[Güney Karolina]], ABD'de bir kâğıt fabrikası.]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Amilaz]], [[Ksilanaz]], [[Selülaz]] ve [[ligninaz]]lar
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Nişastanın daha düşük [[viskozite]]ye indirerek kağıdın şekillenmesi ve kaplanmasını kolaylaştırır. [[Ksilinaz]], renk gidermek için kullanılan [[çamaşır suyu]] miktarını azaltır. selülaz lifleri düzgünleştirir, su çekilmesini artırır ve mürekkep giderilmesini kolaylaştırır; lipazlar kalınlığı azaltır; ligninazlar lignini sindirip kağıdı yumuşatırlar
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="2" |'''[[Biyoyakıt]] endüstrisi'''[[Dosya:Cellulose-3D-balls.png|upright=0.82|küçükresim|orta|Selülozun 3 boyutlu yapısı]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Selülaz]]lar
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Selülozu fermante edilebilir şekerlere parçalamak için kullanılır (bkz. [[selülozik etanol]]).
|-
| [[Ligninaz]]lar
| [[Lignin]] atıkların kullanımı
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="4" | '''[[Biyolojik çamaşır tozu]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Başlıca proteazlar, bunlar bakteriler tarafından hücre dışına salgılanır
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Giysilerden protein lekelerinin çıkarılması için.
|-
| [[Amilaz]]lar
| Bulaşık makinası deterjanlarında, dayanıklı nişasta lekelerinin çıkarılmasında.
|-
| [[Lipaz]]lar
| Yağ lekelerinin çıkartılmasını kolaylaştırmak için.
|-
| [[Selülaz]]lar
| Çamaşır yumuşatıcılarında kullanılır.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |'''[[Kontakt lens|kontakt lens temizleyicileri]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Proteaz]]lar
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Enfeksiyon olmaması için [[kontakt lens]]lerden proteinleri çıkarmak.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |'''[[Kauçuk|Kauçuk endüstrisi]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Katalaz]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Peroksit]]ten [[oksijen]] üretilerek [[lateks]]ten sünger [[kauçuk]] imal etmek için.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |'''[[Fotoğrafçılık|Fotoğraf endüstrisi]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Proteaz (fisin)
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Artık fotoğraf filmindeki [[jelatin]]i çözerek içindeki [[gümüş]]ü elde etmek için.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |'''[[Moleküler biyoloji]]''' [[Dosya:DNA123 rotated.png|upright=0.82|küçükresim|orta|DNA [[çift sarmal]]ı.]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Restriksiyon enzimi|Restriksiyon enzimleri]], [[DNA ligaz]] ve [[polimeraz]]lar
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Gen mühendisliği]]nde DNA'nın manipülasyonu için, [[farmakoloji]], [[tarım]] ve [[tıp]]ta kullanılır. [[Restriksiyon enzimi|restriksiyon sindirimi]] ve [[polimeraz zincir reaksiyonu]] için esastırlar. Moleküler biyolojinin ayrıca [[adli tıp]]ta de önemli bir yeri vardır.
|-
|}

== Ayrıca bakınız ==
* [[Enzim listesi]]
* [[Enzim birimi]]
* [[Restriksiyon enzimi]]
* [[Enzim ölçümü]]
* [[Enzim katalizi]]

== Notlar ==
<div class="reflist4" style="height: 150px; overflow: auto; padding: 3px" >
{{kaynakça}}
</div>

== Dış bağlantılar ==
{{Commons kategori|Enzymes}}
* [http://www.ebi.ac.uk/intenz/spotlight.jsp Enzyme spotlight] {{Webarşiv|url=https://web.archive.org/web/20081218065938/http://www.ebi.ac.uk/intenz/spotlight.jsp |tarih=18 Aralık 2008 }} Avrupa biyoenformatik enstitüsünün her ay seçilmiş bir enzim hakkındaki yazısı.
* [https://web.archive.org/web/20150506193454/http://www.brenda-enzymes.org/ BRENDA] veritabanı, tüm bilinen enzimler hakkındaki bilgi ve literatür referanslarının derlemesi; ticari kullanıcıların ücret ödemesi gerekiyor.
* [http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/enzymes/ Enzim yapı veritabanı] {{Webarşiv|url=https://web.archive.org/web/20130403224141/http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/enzymes/ |tarih=3 Nisan 2013 }} [[Protein Data Bank]]'da 3-boyutlu yapısı bilinen enzimlere bağlantılar.
* [http://us.expasy.org/enzyme/ ExPASy enzim]{{Webarşiv|url=https://web.archive.org/web/20061006064937/http://us.expasy.org/enzyme/ |tarih=6 Ekim 2006 }} veritabanı, [[Swiss-Prot]] dizi verileri, diğer veritabanları ve ilgili literatür aramalarına bağlantılar.
* [http://www.genome.jp/kegg/ KEGG: Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes] {{Webarşiv|url=https://web.archive.org/web/20090506185110/http://www.genome.jp/kegg/ |tarih=6 Mayıs 2009 }} Biyokimyasal yol ve enzimler hakkında grafik ve hipermetin tabanlı bilgi.
* [https://web.archive.org/web/20090907184708/http://www-mitchell.ch.cam.ac.uk/macie/ MACiE] Enzim reaksiyon mekanizmaları veritabanı.
* [[MetaCyc]] enzim ve metabolik yollar veritabanı
* [https://web.archive.org/web/20081006080938/http://www.sigmaaldrich.com/Area_of_Interest/Biochemicals/Enzyme_Explorer/Key_Resources/Assay_Library/Assays_by_Enzyme_Name_IV.html?cm_mmc=wiki-_-social-_-enzymes-_-Enzymes Sigma Aldrich Enzyme Ölçüm kitleri listesi, enzim ismine göre sıralanmış] - Yüzlerce ölçüm yöntemi, enzim adına göre sıralanmış.
{{Enzimler}}
{{Gıda kimyası}}
{{Biyoloji}}
{{Otorite kontrolü}}

[[Kategori:Enzimler| ]]
[[Kategori:Biyomoleküller]]
[[Kategori:Proses kimyasalları]]
[[Kategori:Kataliz]]
[[Kategori:Metabolizma]]