Enzim kinetiği sayfasının kaynağını görüntüle

[[Dosya:EcDHFR raytraced.png|küçükresim|upright=1.36|sağ|[[Dihidrofolat redüktaz]] enzimi, aktif bölgeye bağlı iki substratı ile, [[Dihidrofolik asit|dihidrofolat]] (sağda) ve [[Nikotinamit adenin dinükleotit fosfat|NADPH]] (solda), Protein, [[şerit çizimi]] ile gösterilmiştir, [[alfa sarmal]]lar kırmızı, [[beta yaprak]]lar sarı ve [[dönüş (biyokimya)|dönmeler]] mavidir. [http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=7DFR 7DFR] {{Webarşiv|url=https://web.archive.org/web/20120302014510/http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=7DFR |tarih=2 Mart 2012 }} koordinatlarlarından üretilmiştir.]]

'''Enzim kinetiği''' enzimler tarafından katalizlenen [[kimyasal tepkime|kimyasal reaksiyonların]] bilimidir. Enzim kinetiğinde [[reaksiyon hızı]] ölçülür ve reaksiyon şartlarını değiştirmenin etkisi araştırılır. Bir enzimin [[kimyasal kinetik|kinetiğinin]] bu şekilde çalışılması enzimin katalitik mekanizmasını, metabolizmadaki rolünü, aktivitesinin nasıl kontrol edildiğini ve bir [[ilaç]] veya [[zehir|zehrin]] enzimi nasıl [[enzim inhibisyonu|inhibe]] edebileceğini ortaya koyabilir.

Enzimler genelde diğer molekülleri (enzimin [[substrat]]ları) manipüle eden protein molekülleridir. Bu hedef moleküller enzimin [[aktif bölge]]sine bağlanır ve, [[enzim katalizi|enzim mekanizması]] denen bir seri adımlar sonucunda, ürünlere dönüşür. Bu mekanizmalar tek substratlı ve çok substratlı mekanizmalar olarak ayrılabilir. Tek bir substrata bağlanan enzimler ([[Triozfosfatizomeraz|triozfosfat izomeraz]] gibi) üzerinde yapılan kinetik çalışmalar, enzimin substratına bağlanma [[ayrışma katsayısı|afinitesini]] (ilgisini) ve devir hızını ölçmeyi amaçlar.

Enzimler birden çok substrata bağlanınca, (sağda gösterilen) [[dihidrofolat redüktaz]] gibi, enzim kinetiği bu substratların bağlanma sırasını ve ürünlerin salınma sırasını gösterebilir. Bir tek substrata bağlanıp birden çok ürün salan enzimlere örnek, proteazlardır, bunlar bir protein substratı kesip iki polipeptit ürün oluştururlar. Başka enzimler iki substratı birleştirir, öreneğin [[DNA polimeraz]]'ın [[DNA]]'ya bir [[nükleotit]] eklemesi gibi. Bu mekanizmalar genelde karmaşık bir adımlar dizisi olsa da, tipik olarak bir ''hız belirleyici basamak'', tüm reaksiyonun hızını belirler. Bu [[hız belirleyici basamak]] kimyasal bir reaksiyon veya, enzim veya substratlarında [[konformasyonel izomerizm|konformasyonel]] bir değişim olabilir, ürünlerin enzimden salınması sırasında görüldüğü gibi.

[[Protein yapısı|Enzimin yapısının]] bilinmesi kinetik verilerin yorumlanmasında faydalıdır. Örneğin, yapının bilinmesi sayesinde substrat ve ürünlerin kataliz sırasında nasıl bağlandıkları, reaksiyon sırasından hangi değişikliklerin meydana geldiği ve hatta mekanizmadaki belli amino asit [[kalıntı (biyokimya)|kalıntı]]larınını rolleri tahmin edilebilir. Bazı enzimler mekanizma sırasında önemli derecede biçimlerini değiştirirler; böylesi durumlarda enzimin tek başına yapısının ve enzimatik reaksiyona girmeyen substrat analogları ona bağlı ikenki yapısının belirlenmesi yararlı olur.

Tüm biyolojik katalizörler protein değildir; [[ribozim]] ve [[ribozom]] gibi [[RNA]]-temelli katalizörler pek çok hücresel işlev için esastırlar, örneğin [[uçbirleştirme (genetik)|RNA uçbirleştirmesi]] (''splicing'') ve çeviri ([[translasyon]]) gibi. Ribozimler ve enzimler arasındaki temel fark, RNA katalizörlerin nükleotitlerden, enzimlerin ise amino asitlerden oluşmasıdır. Ribozimler daha sınırlı bir reaksiyonlar grubunu katalizler, ama reaksiyon mekanizmaları ve kinetikleri protein enzimleri ile aynı yöntemlerle analiz edilebilir ve sınıflandırılabilir.

== Genel ilkeler ==
[[Dosya:KinEnzymo(en).svg|küçükresim|upright=1.36|sağ|Substrat konsantrasyonu arttıkça reaksiyon hızı da artar ama yüksek substrat konsantrasyonunda doyuma ulaşır.]]
Bir enzim tarafından katalizlenen reaksiyon, katalizlenmeyen reaksiyon ile aynı denge özelliklerine sahiptir. Diğer [[katalizör]]ler gibi, enzimler substrat ve ürünler arasındaki [[kimyasal denge|denge]]nin konumunu değiştirmezler.<ref>{{Kitap kaynağı|yazar=Wrighton, Mark S.; Ebbing, Darrell D. |başlık=General chemistry |yayıncı=Houghton Mifflin |yer=Boston |yıl=1993 |isbn=0-395-63696-5 |basım=4.4</ref> Ancak, katalizlenmeyen bir kimyasal reaksiyondan farklı olarak, enzimle katalizlenen reaksiyonlar doyum kinetiği gösterirler. Belli bir enzim konsantrasyonu ve nispeten düşük substrat konsantrasyonu için, reaksiyon hızı substrat konsantrasyonu ile doğrusal orantılı olarak artar; enzim moleküllerinin çoğu, reaksiyonu katalizlemek için müsaittir ve substrat konsantrasyonun artırılması, enzim ve substrat moleküllerinin birbirine rastlama hızının artması demektir. Ancak, nispeten yüksek substrat konsantrasyonlarıda, reasiyon hızı asimptotik şekilde teorik maksimuma yaklaşır; enzim aktif bölgelerinin hemen hepsi doludur ve reaksiyon hızını, enzimin kendine has (içsel) devir hızı belirler. Bu iki sınır durumun ortasındaki substrat konsantrasyonu ''K''<sub>M</sub> olarak belirtilir. Bir diğer deyişle, en yüksek reaksiyon hızının (''V''<sub>max</sub>) yarısının elde edildiği substrat konsantrasyonu ''K''<sub>M</sub> olarak tanımlanır.

Bir enzimin en önemli iki kinetik özelliği, enzimin belli bir substrat ile ne kadar çabuk doyuma ulaştığı ve ulaşabildiği en hızlı reaksiyon hızıdır. Bu özelliklerin bilinmesi bir enzimin hücre içinde ne yaptığını ve o şartlardaki değişiklere nasıl tepki verdiği hakkında fikir verir.

== Enzim ölçümleri ==
{{Ana|Enzim ölçümleri}}
[[Dosya:Enzyme progress curve.svg|küçükresim|upright=1.14|sol|Bir enzim reaksiyonu için ilerleme eğrisi. İlk baştaki eğim '''reaksiyonun ilk hızı''' ''v''{{'}}dir. [[Michaelis–Menten kinetiği|Michaelis–Menten denklemi]] bu eğimin substrat konsantrasyonu ile nasıl değiştiğini betimler.]]
[[Enzim ölçümü|Enzim ölçümleri]] enzim reakasiyonunun hızını ölçen laboratuvar yöntemleridir. Enzimler katalizledikleri reaksiyonlar tarafından tüketilmediği için, enzim ölçümlerinde reaksiyon hızını takip etmek için genelde ya substrat konsantrasyonu ya da ürün konsantrasyonu izlenir. Ölçüm için pek çok yöntem vardır. [[Mor ötesi-görünür ışık spectroskopisi|Spektrofotometrik]] ölçümlerde substrat ve ürünlerdeki ışık [[absorbans]]ındaki değişim gözlemlenir; radyometrik ölçümlerde radyoaktivitenin bir ürüne dahil oluşu veya substrattan ayrılmasına bakarak zamana göre ürün oluşumunu ölçülür. Spektrofotometrik ölçümler en kullanışlıdır, çünkü reaksiyon hızının sürekli olarak ölçülmesi mümkündür. Radyometrik ölçümler numunelerin alınıp onların ölçümünü gerektirse de (yani kesintili 
ölçümlerdir) genelde daha duyarlıdırlar ve çok düşük enzim aktivite düzeyleri ölçülebilir.<ref>{{Kitap kaynağı|yazar=Danson, Michael; Eisenthal, Robert |başlık=Enzyme assays: a practical approach |yayıncı=Oxford University Press |yer=Oxford [Oxfordshire] |yıl=2002 |isbn=0-19-963820-9 }}</ref> Benzer bir yaklaşım, kütle spektrometresi kullanarak, ürüne stabil bir izotopun enkorpore olmasının veya substrattan salınmasının izlenmesidir.

En duyarlı enzim ölçümleri bir [[mikroskop]] içinden odaklanmış bir [[lazer]] kullanarak reaksiyonunu katalizleyen tek bir enzim molekülünü gözlemler.Bu ölçümler enzimin reaksiyon mekanizması sırasında [[kofaktör (biyokimya)|kofaktörlerin]] [[floresans]]ındaki değişimi veya [[protein]] üzerinde belli konumlara bağlanmış [[floresan boya]]lardaki değişimi ölçer, kataliz sırasındaki hareketleri izlemek için.<ref>{{Dergi kaynağı |yazar=Xie XS, Lu HP |başlık=Single-molecule enzymology |dergi=J. Biol. Chem. |cilt=274 |sayı=23 |sayfalar=15967-70|yıl=1999 |ay=Haziran |pmid=10347141 |url=http://www.jbc.org/cgi/content/full/274/23/15967 |doi=10.1074/jbc.274.23.15967 |erişimtarihi=13 Temmuz 2011 |arşivurl=https://web.archive.org/web/20090531155830/http://www.jbc.org/cgi/content/full/274/23/15967 |arşivtarihi=31 Mayıs 2009 |ölüurl=evet }}</ref> Milyonlarca enzim molekülünün ortalama davranışını gözlemleyen geleneksel enzim kinetiğine karşın, bu tür çalışmalar tekil enzimlerin kinetiği ve dinamiği hakkında yeni bir bakış açısı sağlar.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Lu H |başlık=Single-molecule spectroscopy studies of conformational change dynamics in enzymatic reactions |dergi=Current pharmaceutical biotechnology |cilt=5 |sayı=3 |sayfalar=261-9|yıl=2004 |pmid=15180547 |doi=10.2174/1389201043376887}}</ref><ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Schnell J, Dyson H, Wright P |başlık=Structure, dynamics, and catalytic function of dihydrofolate reductase |dergi=Annual review of biophysics and biomolecular structure |cilt=33 |sayı= |sayfalar=119-40|yıl=2004 |pmid=15139807 |doi=10.1146/annurev.biophys.33.110502.133613}}</ref>

Bir enzim ölçümü için bir ilerleme eğrisi örneği yukarıda gösterilmiştir. Enzim, reaksiyonun başlamasında sonra kısa bir süre için doğrusal şekilde ürün meydana getirir. Reaksiyon ilerledikçe ve substrat tüketildikçe, hızı gittikçe azalır (substrat doyum seviyesinde olmadıkça). İlk (ve en yüksek) hızı ölçmek için, enzim ölçümleri tipik olarak substratın sadece yüzde birkaçı tüketilene kadar yapılır. Bu ilk hız döneminin uzunluğu ölçüm şartlarına bağlıdır ve milisaniyeleden saatlere kadar değişebilir. Ancak, sıvıların çok hızlı karşmasını sağlayan araçlar, bir sanıyeden kısa sürelerde ilk hızların ölçülebilmesini olanak verir.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Gibson QH |başlık=Rapid mixing: Stopped flow |dergi=Methods Enzymol |cilt=16 |sayfalar=187-228|yıl=1969 |doi=10.1016/S0076-6879(69)16009-7}}</ref> Aşağıda anlatıldığı üzere, bu çok hızlı ölçümler, sabit durum öncesi (''pre-steady state'') kinetiğinin ölçülmesi için şarttır.

Çoğu enzim kinetik çalışmaları enzim reaksiyonlarının bu ilk, yaklaşık doğrusal, kısmı üzerine yoğunlaşır. Ancak, tüm reaksiyonu ölçüp bu verileri doğrusal olmayan bir [[hız denklemi]]ne uydurmak da mümkündür. Enzim reaksiyonlarının bu şekilde ölçülmesi, ilerleme eğrisi analizi (İng. ''progress-curve analysis'') olarak adlandırılır.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Duggleby RG |başlık=Analysis of enzyme progress curves by non-linear regression |dergi=Methods Enzymol |cilt=249 |sayfalar=61-90|yıl=1995 |doi=10.1016/0076-6879(95)49031-0 |pmid=7791628}}</ref> Eğer ilk hız, [[hızlı kinetik]] ile doğru ölçülemeyecek kadar yüksek ise, bu yaklaşım yararlı bir alternatiftir.

== Tek substrat reaksiyonları ==
Tek substrat mekanizmalı enzimlere örnek olarak, izomerazlar ([[triozfosfat izomeraz]] veya [[bisfosfogliserat mutaz]] gibi), [[adenilat siklaz]] gibi hücre içi [[liyaz]]lar ve bir [[RNA liyaz]] olan [[çekiçbaşı ribozimi]] sayılabilir.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Murray JB, Dunham CM, Scott WG |başlık=A pH-dependent conformational change, rather than the chemical step, appears to be rate-limiting in the hammerhead ribozyme cleavage reaction |dergi=J. Mol. Biol. |cilt=315 |sayı=2 |sayfalar=121-30|yıl=2002 |ay=Ocak |pmid=11779233 |doi=10.1006/jmbi.2001.5145 }}</ref> Ancak, tek bir substratı olan bazı enzimler bu mekanizma kategorisi içine girmezler. Bunun bir örneği olan [[katalaz]], substratı olan [[hidrojen peroksit]] ile reaksiyona girince yükseltgenir (okside olur) ve sonra ikinci bir substrat molekülü tarafından indirgenir. Substrat tek olsa da, modifiye olmuş bir enzim ara ürününün varlığı, katalaz mekanizmasının aslında bir pinpon (masa tenisi) mekanizması olduğunu gösterir. Bu mekanizma tipi aşağıda ''Çok substratlı reaksiyonlar'' bölümü altında açıklanmıştır.

=== Michaelis-Menten kinetiği ===
{{Ana|Michaelis–Menten kinetiği}}
[[Dosya:Michaelis-Menten saturation curve of an enzyme reaction.svg|küçükresim|upright=1.36|Substrat konsantrasyonu ile hız arasındaki ilişkiyi gösteren bir enzim doyum eğrisi.]]
[[Dosya:Mechanism plus rates.PNG|küçükresim|upright=1.36|sağ|Bir enzim reaksiyonu için tek sustrat mekanizması. ''k''<sub>1</sub>, ''k''<sub>-1</sub> ve ''k''<sub>2</sub> ayrı basamakların hız sabitleridir.]]

Enzimle katalizlenmiş reaksiyonlar doyumlu olduğu için, kataliz hızları artan substrata doğrusal bir tepki göstermez. Eğer ilk reaksiyon hızı çeşitli substrat konsantrasyonları ([S] ile gösterilir) için ölçülürse, reaksiyon hızı (''v'') [S] arttıkça artar, sağda gösterildiği gibi. Ancak, [S] yükseldikçe, enzim doygunlaşır (satüre olur) ve hız, enzimin en büyük hızı olan ''V''<sub>max</sub>'a ulaşır.

[[Michaelis–Menten kinetiği|Tek substratlı reaksiyon için Michaelis-Menten kinetik modeli]] sağda gösterilmiştir. Enzim E ve substratı S arasında önce bir [[kimyasal kinetik|iki moleküllü reaksiyon]] olup bir enzim-substrat reaksiyonu ES meydana gelir. [[kimyasal kinetik|Tek moleküllü reaksiyon]] <math>  ES \overset{k_{cat}} {\longrightarrow} E + P </math> için enzim reaksiyonu çok karmaşık olabilirse de, tipik olarak hız belirleyici tek bir enzimatik adım vardır. Bu sayede bu reaksiyon, tek bir katalitik basamağı olan, tek moleküllü hız sabiti görünüşte ''k''<sub>cat</sub> imiş gibi modellenebilir.

Eğer reaksiyon yolu bir veya birkaç araürün üzerinden gidiyorsa, ''k''<sub>cat</sub> birkaç öğesel (elementer) hız sabitinin fonsiyonu olacaktır. Oysa en basit durum olan tek bir öğesel reaksiyonda (yani araürün olmaması hâlinde), öğesel tek moleküllü sabit ''k''<sub>2</sub>'ye eşit olacaktır. Görünür tek-moleküllü hız sabiti ''k''<sub>cat</sub> ''devir hızı'' olarak da adlandırılır ve bu, saniyedeki katalizlenen en yüksek enzim reaksiyon sayısına karşılık gelir.

[[Michaelis–Menten kinetiği|Michaelis–Menten denklemi]]<ref>Michaelis L. and Menten M.L. ''Kinetik der Invertinwirkung'' Biochem. Z. 1913; 49:333–369 [http://web.lemoyne.edu/~giunta/menten.html İngilizce çevirisi] {{Webarşiv|url=https://web.archive.org/web/20080509152745/http://web.lemoyne.edu/~giunta/menten.html |tarih=9 Mayıs 2008 }} Accessed 6 April 2007</ref> (başlangıç) reaksiyon hızı ''v''<sub>0</sub>'nin substrata bağlanma denge konumuna ve hız sabiti ''k''<sub>2</sub>'ye nasıl bağlı olduğunu betimler.

:<math> v_0 = \frac{V_\max[\mbox{S}]}{K_M + [\mbox{S}]} </math>&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;''(Michaelis–Menten denklemi)''
sabitler:
:<math> \begin{align} 
K_M \ &\stackrel{\mathrm{def}}{=}\  \frac{k_{2} + k_{-1}}{k_{1}} \approx K_D\\
V_\max \ &\stackrel{\mathrm{def}}{=}\   k_{cat}{[}E{]}_{tot}
\end{align} </math>

Bu Michaelis-Menten denklemi çoğu tek substratlı enzim kinetiğinin temelinde yatar. Mekanizma hakkında genel bir varsayım, araürün veya ürün inhibisyonu olmadığı ve [[alosterik düzenleme|alosterisite]] veya [[kooperatif bağlanma|kooperativite]] olmadığıdır. Bu denklemin altında yatan iki önemli varsayım daha vardır. Birincisi, sabit-durumumsuluk varsayımı (İng. ''quasi-steady-state assumption'') (veya sahte sabit durum hipotezi) olarak adlandırılır, substrata bağlı enzim konsantrasyonundaki (ve dolayısıyla bağlı olmayan enzimin konsantrasyonundaki de) değişim hızının, ürün ve substratın konsantrasyonlarındaki değişmeden çok daha az olduğudur, dolayısıyla kompleksteki değişimin zamana bağlı değişiminin sıfıra eşitlenebileceğidir.
<math> d{[}ES{]}/{dt}  \; \overset{!} = \;0 </math>. İkinci varsayım ise, toplam enzim konsantrayonunun zaman içinde değişmediği, yani <math> {[}E{]}_\text{tot} = {[}E{]} + {[}ES{]}  \; \overset{!} = \; \text{const} </math>. Bu denklemlerin türetilmesinin ayrıntıları  [[Michaelis–Menten kinetiği#Denklem|burada]] bulunabilir.

Michaelis sabiti ''K''<sub>M</sub>'nin deneysel tanımı, enzim reaksiyon hızının ''V''<sub>max</sub>'ın yarısı olduğu substrat konsantrasyonudur. Michaelis–Menten denkleminde [S] = ''K''<sub>m</sub> substitusyonu yapılarak bu tanım doğrulanabilir, ayrıca grafik olarak da gösterilebilir. Eğer hız belirleyici enzimatik adım, substrat ayrışma hızına (<math>k_2 \ll k_{-1} </math>) kıyasla yavaş ise, Michaelis sabiti ''K''<sub>M</sub> kabaca ES kompleksinin ayrışma katsayısı ''K''<sub>D</sub>'ye eşittir.

Eğer <math>[S]</math>, <math>K_M</math>'ye kıyasla küçükse, <math>[S] / (K_M + [S]) \approx [S] / K_M </math> ve çok az ES kompleksi oluşur, yani <math>[E]_0 \approx [E]</math>. Dolayısıyla, ürün oluşma hızı 
:<math>v_0 \approx  \frac{k_{cat}}{K_M} [E] [S] \qquad \qquad \text{eger } [S] \ll K_M</math>
Yani, ürün oluşma hızı hem enzim konsantrasyonuna, hem de substrat konsantrasyonuna bağlıdır; psödo-ikinci derece hız sabiti <math>k_2 / K_M</math> olan iki moleküllü reaksiyonunun denklemine benzer bu denklem. Bu sabit, katalitik verimliliğin bir ölçütüdür. En verimli enzimler 10<sup>8</sup> - 10<sup>10</sup>&nbsp;[[Concentration#Molarity|M]]<sup>−1</sup>&nbsp;[[second|s]]<sup>−1</sup> aralığında <math>k_2 / K_M</math> değerlerine sahiptir. Bu enzimler o kadar verimlidir ki, bir substat molekülüne her rastladıklarında bir reaksiyon katalizlerler ve dolayısıyla verimliliğin teorik üst sınırına (difüzyon sınırına) ulaşmışlardır. Bu enzimler çoğu zaman ''mükemmel enzim'' olarak adlandırılır.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Stroppolo ME, Falconi M, Caccuri AM, Desideri A |başlık=Superefficient enzymes |dergi=Cell. Mol. Life Sci. |cilt=58 |sayı=10 |sayfalar=1451-60|yıl=2001 |pmid=11693526 |doi=10.1007/PL00000788}}</ref>

=== Michaelis-Menten denkleminin zaman bağımlı kinetik analizi için kullanımı ===
{{Ayrıca bakınız|Hız denklemi}}
Michaelis-menten denklemi tarafından öngörülen reaksiyon hızlarından yararlanılarak zaman bağımlı substrat yokoluşu ve ürün oluşumu doğrudan modellenebilir. Bunu yapmak için birinci derece kimyasal kinetik denklemi içine Michaelis-Menten denklemi dahil edilir. Birinci derece kimayasal kinetiğin tarifinde [[Euler sayısı]]nın kullanımı ile ilgili problemin farkına varmak gerekir, yani ''e''<sup>-''k''</sup> hesaplamalara sistematik bir hata sokan bir ayrık katsayıdır. Bu, tek bir katsayı kullanılarak yeniden yazılabilir, bu yeni katsayı her zaman aralığından sonraki kalan substrat miktarına karşılık gelir.<ref>Walsh R, Martin E, Darvesh S. A method to describe enzyme-catalyzed reactions by combining steady state and time course enzyme kinetic parameters. Biochim Biophys Acta. 2010 Jan;1800:1-5</ref><math>[S]=[S]_0(1-k)^{t}\,</math>

:<math>[S]=[S]_0(1-v/[S]_0)^{t}\,</math>

:<math>[S]=[S]_0(1-(V_\max [S]_0 / (K_M + [S]_0)/[S]_0))^{t}\,</math>

=== Michaelis–Menten denklemi için doğrusal grafikler ===
{{Ayrıca bakınız|Lineweaver–Burk grafiği|Eadie-Hofstee çizimi}}

[[Dosya:Lineweaver-Burke plot.svg|küçükresim|upright=1.59|sağ|Kinetik veri için Lineweaver–Burk veya çifte-''reciprocal'' grafiği, eksen kesim noktalarının ve eğimin anlamları gösterilmiştir.]]
Yukarıda gösterilen, [S]'ye bağlı ''v'' grafiği doğrusal değildir; grafik, düşük [S] için başlangıçta doğrusal olsa dahi, yüksek [S]'de eğilerek doyuma ulaşır. Bu konuda yapılan ilk çalışmalarda, bu nonlineerlik ''K''<sub>M</sub> ve ''V''<sub>max</sub>'ın hatasız olarak kestirilmesini zor kılmaktaydı. Bu yüzden, bazı araştırmacılar Michaelis-Menten denkleminin lineerleştiren grafik yöntemler geliştirdiler: [[Lineweaver–Burk grafiği]], [[Eadie–Hofstee çizimi]] ve [[Hanes–Woolf grafiği]] gibi. Bu lineer gösterimlerin hepsi verinin görüntülenmesi için yararlıdır, ama kinetik parametrelerinin belirlenmesi için günümüzde bilgisayar yazılımları mevcuttur ve nonlineer regresyon yöntemleri kullanarak daha hatasız sonuçlar elde edilmesi mümkündür.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Jones ME |başlık=Analysis of algebraic weighted least-squares estimators for enzyme parameters |dergi=Biochem. J. |cilt=288 |sayı= Pt 2|sayfalar=533-8|tarih=1 Ocak 1992|pmid=1463456 |pmc=1132043 }}</ref>

[[Lineweaver-Burk grafiği]] veya çifte evrik (İng. ''reciprocal'') grafiği kinetik veriyi görüntülemek için yaygın kullanılır. Bunu elde etemk için Michaelis-Menten denkleminin iki tarafının [[çarpımsal evrik|evrik]] yapılır. Sağda gösterildiği gibi, bu, Michaelis-Menten denkleminin doğrusal bir biçimidir ve ''y'' = m''x'' + c denklemli bir doğru üretir, ''y'' ekseni kesişim noktası 1/''V''<sub>max</sub>'ye ''x'' eksen kesişimi -1/''K''<sub>M</sub>'ye karşılık gelir.

:<math>\frac{1}{v} = \frac{K_{M}}{V_\max [\mbox{S}]} + \frac{1}{V_\max}</math>

Tabii ki, negatif 1/[S] değerleri için deneysel değerler elde edilemez; 1/[S] = 0 alt sınırı (''y'' kesişimi) sonsuz substrat konsantrasyonuna karşılık gelir, orada ''1/v=1/V<sub>max</sub>''{{'}}dır, sağda gösterildiği gibi. Dolayısıyla ''x''-kesişimi pozitif konsantrasyonlarda elde edilen deneysel verilerin bir [[ekstrapolasyon]]udur. Daha genel olarak, Lineweaver–Burk grafiği düşük konsantrasyonlarda elde edilen ölçümlerin önemini çarpıtır ve dolayısıyla ''V''<sub>max</sub> ve ''K''<sub>M</sub>'nin hatalı kestirilmesine yol açabilir.<ref name="Tseng">{{Dergi kaynağı|yazar=Tseng SJ, Hsu JP |başlık=A comparison of the parameter estimating procedures for the Michaelis-Menten model |dergi=J. Theor. Biol. |cilt=145 |sayı=4 |sayfalar=457-64|yıl=1990 |ay=Ağustos |pmid=2246896  |doi=10.1016/S0022-5193(05)80481-3}}</ref> Daha hatasız bir lineer grafikleme yöntemi [[Eadie-Hofstee çizimi|Eadie-Hofstee grafiğidir]]. Bu durumda ''v'', ''v''/[S]'ye bağlı olarak grafiklenir. Yaygın kullanılan yöntemlerden üçüncüsü olan [[Hanes-Woolf grafiğinde]], [S]/''v'', [S]'ye bağlı olarak grafiklenir. Genelde, data normalizasyonu deneysel iş miktarını azaltmaya yarar, sonucun güvenilirliğini artırabilir ve hem grafik hem de sayısal analiz için uygundur.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Bravo IG, Busto F, De Arriaga D, ''et al.'' |başlık=A normalized plot as a novel and time-saving tool in complex enzyme kinetic analysis |dergi=Biochem. J. |cilt=358 |sayı=Pt 3 |sayfalar=573-83|yıl=2001 |ay=Eylül |pmid=11577687 |pmc=1222113 |url=http://www.biochemj.org/bj/358/0573/bj3580573.htm}}</ref>

=== Kinetik sabitlerin pratik anlamı ===
Enizm kinetiğinin araştırılması iki temel nedenden dolayı önemlidir. Birincisi, enzimlerin nasıl çalıştığının anlaşılmasını sağlar, ikincisi, enzimlerin organizmalarda nasıl davrandığını öngörmeye yardımcı olur. Yukarıda tanımlanan kinetik katsayılar ''K''<sub>M</sub> ve ''V''<sub>max</sub>, metabolima kontrolünde enzimlerin nasıl çalıştığının anlaşılmasında önemli rol oynar.

Bu öngörülerin yapılması sıradan değildir, basit sistemler için dahi. Örneğin, [[oksaloasetat]], [[mitokondri]]de bulunan [[malat dehidrojenaz]] tarafından meydana gelir. Oksaloasetat sonra [[sitrat sentaz]], [[fosfoenolpirüvat karboksikinaz]] veya [[aspartat aminotransferaz]] tarafından tüketilebilir ve, sırasıyla, [[sitrik asit döngüsü]], [[glükoneojenez]] veya [[aspartik asit]] biyosentezini besleyebilir. Bu [[Metabolik yolak|yolak]]lardan her birine ne kadar oksaloasetat gittiğini öngörmek için oksaolasetat konsantrasyonunu bilmek, ayrıca bu enzimlerin konsantrasyon ve kinetik özelliklerini bilmek gerekir. Metabolik yolakların davranışlarını öngörüsünün en karmaşık kısmı, tüm bir organizmaya ait matematiksel modellerin içine girmesi gereken kinetik ve [[gen ifadesi]] verilerinin sentezini yapılmasındadır. Buna alternatif olarak, kinetik metabolizma  probleminin faydalı bir sadeleştirmesi, enzim kinetiklerini dikkate almayıp sadece reaksiyon ağının stokyometresi hakkındaki bilgileri dayanmaktır, bu yöntem [[akı denge analizi]] olarak adlandırılır.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Almaas E, Kovács B, Vicsek T, Oltvai ZN, Barabási AL |başlık=Global organization of metabolic fluxes in the bacterium Escherichia coli |dergi=Nature |cilt=427 |sayı=6977 |sayfalar=839-43|yıl=2004 |ay=Şubat |pmid=14985762 |doi=10.1038/nature02289 }}</ref><ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Reed JL, Vo TD, Schilling CH, Palsson BO |başlık=An expanded genome-scale model of Escherichia coli K-12 (iJR904 GSM/GPR) |dergi=[[Genome Biology]] |cilt=4 |sayı=9 |sayfalar=R54|yıl=2003 |pmid=12952533 |pmc=193654 |doi=10.1186/gb-2003-4-9-r54 }}</ref>

=== Ararürünlü Micahelis-Menten kinetiği ===
Basit olan şu durum ile başlayalım:
: <math> \begin{align} 
 E + S 
 \underset{k_{-1}}{\overset{k_{1}}
 {\begin{smallmatrix}\displaystyle\longrightarrow \\ \displaystyle\longleftarrow \end{smallmatrix}}}
  ES
   \overset{k_2}
  {\longrightarrow}
  EI
   \overset{k_3}
  {\longrightarrow}
 E + P
\end{align}</math>
burada bir enzim ve araürün mevcuttur, araürün ikinci adımda ürüne dönüşür. Bu durumda çok benzer bir denklem ortaya çıkar.<ref>Denklemin türetilmesi için bakınız: [[commons:File:Enzyme Kinetics.pdf|here]]</ref> <math> \begin{align} 
v_0 &= k_{cat}\frac{{[}S{]} {[}E{]}_0}{K_M^{\prime}+ {[}S{]}}
\end{align}</math>
ama sabitler farklıdır
:<math> \begin{align} 
K_M^{\prime} \ &\stackrel{\mathrm{def}}{=}\  \frac{k_3}{k_2 + k_3} K_M = \frac{k_3}{k_2 + k_3} \cdot \frac{k_{2} + k_{-1}}{k_{1}}\\
k_{cat} \ &\stackrel{\mathrm{def}}{=}\  \dfrac{k_3 k_2}{k_2 + k_3}
\end{align} </math>
Sınırlayıcı durum olan <math>k_3 \gg k_2</math> için, yani ''EI'' {{'}}den ''E'' + ''P''{{'}}ye olan adım bir evvelki adımdan çok daha hızlı olunca, ilk denklemi elde edilir. Matematik olarak, <math> K_M^{\prime} \approx K_M </math> ve <math>k_{cat} \approx k_2</math>.

== Çok-substratlı reaksiyonlar ==
Çok substratlı reaksiyonlarda subsratların nasıl bağlandığını ve hangi sırayla bağlandığını belirten karmaşık hız denklemleri vardır. Eğer A substratının konsantrasyonu sabit tutulur ve B substratınınki değiştirilirse, bu reaksiyonların analizi çok basitleşir. Bu şartlar altında, enzim  tek substratlı bir enzim gibi davranış gösterir, ''v''{{'}}yi [S]'ye bağlı olarak grafiklendiğinde, B substatı için görünür ''K''<sub>M</sub> ve ''V''<sub>max</sub>  sabitleri elde edilir. Eğer bu ölçümler A'nın farklı sabit konsantrasyonları için yapılırsa, bu veriler kullanılarak reaksiyonun mekanizması anlaşılabilir. İki substrat A ve B'yi alıp bunları iki ürün P ve Q'ya dönüştüren bir enzim için iki tip mekanizma vardır, üçlü kompleks veya pinpon.

=== Üçlü kompleks mekanizmaları ===
[[Dosya:Random order ternary mechanism.png|küçükresim|upright=1.41|sağ|Bir enzim reaksiyonu için rastgele sıralı üçlü kompleks mekanizması. Reaksiyon bir çizgi şeklinde gösterilmiştir, substratlar A ve B veya ürünler P ve Q'yu içeren enzim araürünleri çizginin altına yazılmıştır.]]
Bu enzimlerde, her iki substrat enzime aynı anda bağlanıp bir EAB üçlü kompleksi meydana getirir. Bağlanma sırası rastgele olabilir (rastgele mekanizmada) veya substratların belli bir sıra sıra ile bağlanması gerekebilir (sıralı mekanizmada). Üçlü kompleks mekanizmalı bir enzim için bir ''v''-[S] eğriler kümesi (sabit A, değişen B) bir Lineweaver-Burk grafiğinde çizilirse, doğrular bir noktada kesişir.

Üçlü kompleks mekanizmalı enzimler arasında [[Glutatyon S-transferaz|glutatyon ''S''-transferaz]],<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Dirr H, Reinemer P, Huber R |başlık=X-ray crystal structures of cytosolic glutathione S-transferases. Implications for protein architecture, substrate recognition and catalytic function |dergi=Eur. J. Biochem. |cilt=220 |sayı=3 |sayfalar=645-61|yıl=1994 |ay=Mart |pmid=8143720 |doi=10.1111/j.1432-1033.1994.tb18666.x}}</ref> [[dihidrofolat reductaz]]<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Stone SR, Morrison JF |başlık=Dihydrofolate reductase from Escherichia coli: the kinetic mechanism with NADPH and reduced acetylpyridine adenine dinucleotide phosphate as substrates |dergi=Biochemistry |cilt=27 |sayı=15 |sayfalar=5493-9|yıl=1988 |ay=Temmuz |pmid=3052577 |doi=10.1021/bi00415a016 }}</ref> and [[DNA polymeraz]] sayılabilir.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Fisher PA |başlık=Enzymologic mechanism of replicative DNA polymerases in higher eukaryotes |dergi=Prog. Nucleic Acid Res. Mol. Biol. |cilt=47 |sayı= |sayfalar=371-97|yıl=1994 |pmid=8016325 |doi=10.1016/S0079-6603(08)60257-3 }}</ref> Dihidrofoloat redüktaz ve DNA polimeraz için üçlü-kompleks mekanizmalarını gösteren kısa animasyonlar şu bağlantıda izlenebilir.{{Ref_label|B|β|none}{{Ref_label|C|γ|none}}

=== Pinpon mekanizması ===
[[Dosya:Ping pong.png|küçükresim|upright=1.41|sağ|Bir enzim reaksiyonu için pinpon mekanizması. Araürünler A ve B substratları veya P ve Q ürünlerini içerir.]]
Sağda gösterildiği gibi, pinpon mekanizmalı enzimler iki durumda bulunabilir: asıl hâlleri olan E ve kimyasal olarak modifiye bir hâl olan E*. Enzimin bu modifiye olmuş hâli "[[reaktif araürün]]" olarak adlandırılır. Bu mekanizmada, substrat A enzime bağlanır, aktif bölgeye bir kimyasal grup aktararak, enzimi E*'a dönüştürür ve sonra enzimden salınır. İlk substrat salındıktan sonra ancak substrat B bağlanabilir ve modifiye olmuş enzimle reaksiyona girip modifiye olmamış E biçimini yeniden oluşturur. Pinpon mekanizmalı bir enzim için bir ''v''-[S] eğriler kümesi (sabit A, değişen B), Lineweaver-Burk grafiğinde çizilirse, doğrular bir noktada kesişir. Bu grafik, [[İkincil grafik (kinetik)|ikincil grafik]] olarak adlandırılır.

Pinpon mekanizmalı enzimler arasında bazı oksidoredüktazlar ([[peroksidaz|tiyoredoksin peroksidaz]]<ref>{{Dergi kaynağı |yazar=Akerman SE, Müller S |başlık=2-Cys peroxiredoxin PfTrx-Px1 is involved in the antioxidant defence of ''Plasmodium falciparum'' |dergi=Mol. Biochem. Parasitol. |cilt=130 |sayı=2 |sayfalar=75-81|yıl=2003 |ay=Ağustos |pmid=12946843 |url=http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6T29-49321S6-2&_coverDate=08%2F31%2F2003&_alid=466052639&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=4913&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=965e18a4c2ad0af711ba05d1a46dc855 |doi=10.1016/S0166-6851(03)00161-0 |erişimtarihi=13 Temmuz 2011 |arşivurl=https://web.archive.org/web/20080220083727/http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6T29-49321S6-2&_coverDate=08%2F31%2F2003&_alid=466052639&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=4913&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=965e18a4c2ad0af711ba05d1a46dc855 |arşivtarihi=20 Şubat 2008 |ölüurl=hayır}}</ref> gibi), [[transferazlar]] (asilnöraminat citidililtransferaz<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Bravo IG, Barrallo S, Ferrero MA, Rodríguez-Aparicio LB, Martínez-Blanco H, Reglero A |başlık=Kinetic properties of the acylneuraminate cytidylyltransferase from Pasteurella haemolytica A2 |dergi=Biochem. J. |cilt=358 |sayı=Pt 3 |sayfalar=585-98|yıl=2001 |ay=Eylül |pmid=11577688 |pmc=1222114 |url=http://www.biochemj.org/bj/358/0585/bj3580585.htm}}</ref> gibi) ve [[serin proteaz]]lar ([[tripsin]] ve [[kimotripsin]] gibi<ref>{{Dergi kaynağı |yazar=Kraut J |başlık=Serine proteases: structure and mechanism of catalysis |dergi=Annu. Rev. Biochem. |cilt=46 |sayı= |sayfalar=331-58 |yıl=1977 |pmid=332063 |doi=10.1146/annurev.bi.46.070177.001555 |url=http://arjournals.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.bi.46.070177.001555?url_ver=Z39.88-2003&rfr_id=ori:rid:crossref.org&rfr_dat=cr_pub%3dncbi.nlm.nih.gov }}{{Ölü bağlantı|date=Temmuz 2022 }}</ref>) sayılabilir. Serin proteazlar yaygın ve çeşitli üyelere sahib bir enzim ailesidir, aralarında [[sindirim|sindirici]] enzimler (tripsin, kimotripsin ve elastaz), [[Pıhtılaşma|kan pıhtılaşma kaskadı]]nın bazı enzimleri ve diğerleri sayılabilir. Serin proteazlarda, E* araürünü bir [[asil]]-enzim türüdür, aktif bölge serin kalınıtısının bir protein substratının [[peptit bağı]]na saldırısı sonucu meydana gelir. Kemotripsin mekanizmasını gösteren bir kısa animasyona bir bağlantı şurada verilmiştir{{Ref_label|D|δ|none}}

== Michaelis–Menten dışı kinetikler ==
{{Ana|Alosterik düzenleme}}
[[Dosya:Allosteric v by S curve.svg|küçükresim|upright=1.36|sol|Sigmoid kinetik bgösteren bir enzim reaksiyonu için doyum eğrisi.]]
Bazı enzimlerin ''v'' - [S] grafiği [[sigmoid fonksiyon|sigmoid]] şeklindedir, bu şekilli grafik, substratın aktif bölgeye bağlanmasında [[kooperatif bağlanma]] olduğunun belirtisidir. Bu demektir ki, bir substratın bağlanması sonraki substrat moleküllerinin bağlanmasına etki eder. Bu davranış, birbiriyle etkleşen birkaç aktif bölgenin olduğu [[protein yapısı|mültimerik]] proteinlerde yaygındır.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Ricard J, Cornish-Bowden A |başlık=Co-operative and allosteric enzymes: 20 years on |dergi=Eur. J. Biochem. |cilt=166 |sayı=2 |sayfalar=255-72|yıl=1987 |ay=Temmuz |pmid=3301336 |doi=10.1111/j.1432-1033.1987.tb13510.x }}</ref> Kooperasyon mekanizması, hemoglobinde görülen bağlanma sürecine benzer, bir substratın aktif bölgeye bağlanması, diğer aktif bölgelerin substrat moleküllere olan afinitesini değiştirir. Pozitif kooperatiflik durumunda, ilk substratın bağlanması sonucu diğer substratlarına olan afinite (ilgi) artar. Negatif kooperatiflikte ise, ilk substratın bağlanması, diğer substratlara olan afinitenin azalmasına neden olur.

Allosterik enzimlere örnek olarak memeli tirozil tRNA-sentetaz (negatif kooperatiflik gösterir),<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Ward WH, Fersht AR |başlık=Tyrosyl-tRNA synthetase acts as an asymmetric dimer in charging tRNA. A rationale for half-of-the-sites activity |dergi=Biochemistry |cilt=27 |sayı=15 |sayfalar=5525-30|yıl=1988 |ay=Temmuz |pmid=3179266 |doi=10.1021/bi00415a021 }}</ref> bakteryel [[aspartat transkarbamoylaz]]<ref>{{Dergi kaynağı |yazar=Helmstaedt K, Krappmann S, Braus GH |başlık=Allosteric regulation of catalytic activity: Escherichia coli aspartate transcarbamoylase versus yeast chorismate mutase |dergi=Microbiol. Mol. Biol. Rev. |cilt=65 |sayı=3 |sayfalar=404-21, table of contents|yıl=2001 |ay=Eylül |pmid=11528003 |pmc=99034 |doi=10.1128/MMBR.65.3.404-421.2001 |url=http://mmbr.asm.org/cgi/content/full/65/3/404 |erişimtarihi=13 Temmuz 2011 |arşivurl=https://web.archive.org/web/20110611200228/http://mmbr.asm.org/cgi/content/full/65/3/404 |arşivtarihi=11 Haziran 2011 |ölüurl=hayır }}</ref> ve [[fosfofructokinaz]] (pozitif kooperatiflik gösterir)<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Schirmer T, Evans PR |başlık=Structural basis of the allosteric behaviour of phosphofructokinase |url=https://archive.org/details/sim_nature-uk_1990-01-11_343_6254/page/n52 |dergi=Nature |cilt=343 |sayı=6254 |sayfalar=140-5|yıl=1990 |ay=Ocak |pmid=2136935 |doi=10.1038/343140a0 }}</ref> sayılabilir.

Kooperatiflik oldukça yaygındır ve substrat konsantrasyonundaki değişikliğe bağlı olarak enzimlerin tepkilerinin düzenlemeye yarar. Pozitif kooperatiflik enzimleri [S]'ye daha duyarlı kılar ve dar bir konsantrasyon aralığında enzim aktivitesinin büyük değişklik göstermesini sağlar. Buna karşın, negatif kooperatiflik enzimleri [S]'de küçük değişkliklere az duyarlı kılar.

[[Hill denklemi]]<ref>Hill, A. V. The possible effects of the aggregation of the molecules of haemoglobin on its dissociation curves. ''J. Physiol. (Lond.)'', 1910 40, iv-vii.</ref> Michaelis-Menten kinetiğine uymayan sistemlerdeki kooperatiflik derecesini nicel olarak betimlemek için kullanılır. Türetilmiş Hill katsayısı ''n'' substratın bir aktif bölgeye bağlanmasının substratın diğer aktif bölgelere bağlanmasının ne kadar etkilediğinin ölçütüdür. Hill kasayısı <1 olması negatik kooperatiflik, Hill katsayısı >1 olması pozitif [[kooperatiflik|kooperatifliği]] belirtir.

== Sabit hâl öncesi kinetik ==
[[Dosya:Burst phase.svg|küçükresim|upright=1.36|sağ|Sabit hâl öncesi ilerleme eğrisi, bir enzim reaksiyonundaki çoğuşma evresini (İng. ''burst phase'') göstermektedir.]]
Bir enzim substratı ile karıştırlmasından sonraki ilk anda henüz bir ürün oluşmamış ve [[reaktif araürün|araürün]] yoktur. Bunu takip eden milisaniylerin araştırması sabit hâl öncesi kinetik veya çoğuşma kinetiği (İngilizce ''Burst kinetics'') olarak adlandırılır. Dolayısıyla, sabit hâl öncesi kinetiği, [[sabit hâl (kimya)|sabit hâl konsantrasyolarına]] ulaşılana dek enzim substrat araürünlerinin (ES veya E* gibi) oluşumu ve tükenişi ile ilgilidir.

Bu yaklaşım ilk defa [[kimotripsin]] tarafından katalizlenen hidroliz reaksiyonuna uygulanmıştır.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Hartley BS, Kilby BA |başlık=The reaction of p-nitrophenyl esters with chymotrypsin and insulin |url=https://archive.org/details/sim_biochemical-journal_1954-02_56_2/page/288 |dergi=Biochem. J. |cilt=56 |sayı=2 |sayfalar=288-97|yıl=1954 |ay=Şubat |pmid=13140189 |pmc=1269615 }}</ref> Genelde, bir araürünün tespiti, bir enzimin takip ettiği mekanizmayı araştırmada çok önemli bir delildir. Örneğin, yukarıda gbelirtilen pinpon mekanizmasında, hızlı kinetik ölçümler bir P ürününün enzimden salınmasını ve değişime uğramış bir E* enzim araürününün oluşumu izlenebilir.<ref name="Fersht">{{Kitap kaynağı|yazar=Fersht, Alan |başlık=Structure and mechanism in protein science: a guide to enzyme catalysis and protein folding |yayıncı=W.H. Freeman |yer=San Francisco |yıl=1999 |isbn=0-7167-3268-8 }}</ref> Kimotripsin durumunda, aktif bölgedeki nükleofilik serin substrata saldırarak bir asil-enzim araürünü meydana gelir.

Sağdaki resimde, reaksiyonun ilk birkaç saniyesi sırasında enzim hızla E* oluşturur. Sonra, sabit hâle yaklaştıkça reaksiyon yavaşlar. Reaksiyonun bu hızlı "çoğuşma" evresi, enzimdeki tek bir devinime karşılık gelir. Dolayısıyla, bu patlama sırasında salınan ürün miktarı (grafikte ''y'' eksenindeki kesim noktasına karşılık gelir), aynı zamanda reaksiyondaki fonksiyonel enzim miktarına eşittir.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Bender ML, Begué-Cantón ML, Blakeley RL, ''et al.'' |başlık=The determination of the concentration of hydrolytic enzyme solutions: alpha-chymotrypsin, trypsin, papain, elastase, subtilisin, and acetylcholinesterase |dergi=J. Am. Chem. Soc. |cilt=88 |sayı=24 |sayfalar=5890-913|yıl=1966 |ay=Aralık |pmid=5980876 |doi=10.1021/ja00976a034 }}</ref>

== Kimyasal mekanizma ==
Enzim kinetiğinin ölçümünde önemli bir amaç, enzim reaksiyonunun kimyasal mekanizmasının, yani substratın ürüne dönüştürülmesindeki kimyasal adımlar dizisinin belirlenmesidir. Yukarıda anlatılan bu kinetik yaklaşım ile araürünlerin ne hızla oluştuğu ve birbirine dönüştüğünü gösterir ama bu ara ürünlerin tam olarak ne olduğunu tespit edemez.

Farklı çözelti şartlarında yapılan veya biraz modifiye edilmiş enzim veya substratlar üzerinde yapılan kinetik ölçümler çoğu zaman bu kimyasal mekanizmanın anlaşılmasına yardımcı olur, çünkü hız belirleyici adım veya reaksiyon araürünlerini ortaya çıkarır. Örneğin, bir hidrojen atomuna olan bir [[kovalent bağ]]ın kırılması sık görülen bir hız belirleyici adımdır. Olasıl hidrojen transferlerinden hangisinin hız belirleyici olduğu, her bir hidrojeni (onun kararlı izotopu olan) [[döteryum]] ile değiştirmenin kinetik etkilerini ölçülerek gösterilebilir. [[Kinetik izotop etkisi]]nden dolayı döteryum bağlarının kırılması hidrojene olan kovalent bağların kırılmasından daha zordur, bu yüzden kritik hidrojen değiştirildiğinde reaksiyon hızı değişir.<ref>{{Dergi kaynağı |yazar=Cleland WW |başlık=The use of isotope effects to determine enzyme mechanisms |dergi=Arch. Biochem. Biophys. |cilt=433 |sayı=1 |sayfalar=2-12|yıl=2005 |ay=Ocak |pmid=15581561 |doi=10.1016/j.abb.2004.08.027 |url=http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6WB5-4DD8DXJ-8&_coverDate=01%2F01%2F2005&_alid=466049795&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6701&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=cf322c4a1c7db6b9f89551a8469a1a2d |erişimtarihi=5 Eylül 2008 |arşivurl=https://web.archive.org/web/20080220083920/http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6WB5-4DD8DXJ-8&_coverDate=01%2F01%2F2005&_alid=466049795&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6701&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=cf322c4a1c7db6b9f89551a8469a1a2d |arşivtarihi=20 Şubat 2008 |ölüurl=hayır}}</ref> Başka izotop substitusyonları ile de (<sup>13</sup>C/<sup>12</sup>C ve <sup>18</sup>O/<sup>16</sup>O) benzer etkilerin ölçülmesi mümkündür, ama bu etkiler aynı derecede bariz değildir.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Northrop D |başlık=The expression of isotope effects on enzyme-catalyzed reactions |url=https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_1981_50_annual/page/103 |dergi=Annu. Rev. Biochem. |cilt=50 |sayı= |sayfalar=103-31|yıl=1981 |pmid=7023356 |doi=10.1146/annurev.bi.50.070181.000535}}</ref>

İzotoplar substrat molekülünün farklı kısımlarının kaderini ortaya çıkarmak için de kullanılabilir. Örneğin, bazen nihai üründeki bir oksijenin kaynağını ayırt etmek zor olabilir, çünkü bu atom sudan veya substrattan geliyor olabilir. Hangisi olduğunu belirlemek için, reaksiyona katılan çeşitli moleküllere oksijenin kararlı izotopu olan <sup>18</sup>O sistematik olarak substitüe edilir ve üründe bu izotopun varlığına bakılır.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Baillie T, Rettenmeier A |başlık=Drug biotransformation: mechanistic studies with stable isotopes |dergi=Journal of clinical pharmacology |cilt=26 |sayı=6 |sayfalar=448-51|yıl=1986 |pmid=3734135}}</ref> Kimyasal mekanizmanın anlaşılması için kullanılabilen diğer yöntemler, kinetik ve izotop etkileri farklı pH şartlarında,<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Cleland WW |başlık=Use of isotope effects to elucidate enzyme mechanisms |dergi=CRC Crit. Rev. Biochem. |cilt=13 |sayı=4 |sayfalar=385-428|yıl=1982 |pmid=6759038 |doi=10.3109/10409238209108715 }}</ref> enzime bağlanan metal iyonları veya diğer [[kofaktör (biyokimya)|kofaktörleri]] değiştirerek,<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Christianson DW, Cox JD |başlık=Catalysis by metal-activated hydroxide in zinc and manganese metalloenzymes |url=https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_1999_68/page/33 |dergi=Annu. Rev. Biochem. |cilt=68 |sayı= |sayfalar=33-57|yıl=1999 |pmid=10872443 |doi=10.1146/annurev.biochem.68.1.33 }}</ref> korunmuş amino asit kalıntılarının [[konuma yönlendirilmiş mutagenez|mutagenezi]] ile veya substrat analoglarının varlığında enzimin davranışını incelemektir.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Kraut D, Carroll K, Herschlag D |başlık=Challenges in enzyme mechanism and energetics |url=https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_2003_72/page/517 |dergi=Annu. Rev. Biochem. |cilt=72 |sayı= |sayfalar=517-71|yıl=2003 |pmid=12704087 |doi=10.1146/annurev.biochem.72.121801.161617}}</ref>

== Enzim inhibisyonu ve aktivasyonu ==
{{Ana|Enzim inhibitörü}}
[[Dosya:Reversible inhibition.svg|küçükresim|upright=1.36|sağ|Tersinir enzim inhibitörleri için kinetik şema.]]
Enzim inhibitörleri enzim aktivitesini azaltan veya ortadan kaldıran mpoleküllerdir, buna karşın enzim aktivatörleri enzimlerin katalitik aktivitesini artıran moleküllerdir. Bu etkileşimler ya ''tersinir'' (yani, inhibitörünün giderilmesi enzim aktivitesini geri getirir) veya ''tersinmez''  olabilir (yani inhibitör temelli olarak enzimi inaktive eder).

=== Tersinir inhibitörler ===
Geleneksel olarak, tersinir enzim inhibitörleri ''K''<sub>m</sub> ve ''V''<sub>max</sub> üzerindeki etkilerine bağlı olarak yarışmalı (İngilizce ''competitive''), sınırlı yarışmalı (''non-competitive''), yarışmasız (''uncompetitive'') veya karışık inhibisyon olarak sınıflandırılmışlardır. Bu farklı etkiler inhibitörün ya E enzimine, ya ES enzim-substrat kompleksine ya da her ikisine birden bağlanmasının sonucudur, sağdaki şekil ve aşağıdaki tabloda gösterildiği üzere. İnhibitörün tipine ayırt etmek için, inhibitör konsantrasyonuna bağlı olarak enzim kinetiği incelenir. Bu dört tip inhibitör, inhibitör konsantrasyonuna bağlı olarak farklı [[Lineweaver–Burk grafiği|Lineweaver–Burke]] ve [[Eadie-Hofstee diagram|Eadie–Hofstee]] grafikleri oluşturur.<ref name=Tseng/> Sadelik için ilgili denklemlerde şu iki sembol kullanılır:

:<math> \alpha = 1 + \frac{[\mbox{I}]}{K_{i}} </math>&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;and&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;<math>\alpha^{\prime} = 1 + \frac{[\mbox{I}]}{K_{i}^{\prime}}</math>

Burada ''K''<sub>i</sub> ve ''K'''<sub>i</sub>, sırasıyla, enzime ve enzim-substrat kompleksinin ayrışma sabitleridir. Tersinir bir inhibitörün varlığında aşağıdaki tipik durumlar için gösterildiği üzere enzimin görünen ''K''<sub>m</sub> ve ''V''<sub>max</sub> değerleri, sırasıyla, (α/α')''K''<sub>m</sub> ve (1/α')''V''<sub>max</sub> olur.

{| width="75%" align="center" border="0"
|-----
| width="10%" align="center" |
| width="10%" align="center" |
| width="20%" align="center" bgcolor="#FFC3C3" | '''İnhibisyon tipi'''
| width="20%" align="center" bgcolor="#FFC3C3" | '''Görünür ''K''<sub>m</sub>'''
| width="20%" align="center" bgcolor="#FFC3C3" | '''Görünür ''V''<sub>max</sub>'''
|-----
| align="center" bgcolor="#DDDDFF" | ''K''<sub>i</sub> sadece
| align="center" | (<math>\alpha^{\prime}=1</math>)
| align="center" bgcolor="#DDFFDD" | yarışmalı
| align="center" | <math>K_m \alpha~</math>
| align="center" | <math>~V_\max ~</math>
|-----
| align="center" bgcolor="#DDDDFF" | ''K''<sub>i</sub>' sadece
| align="center" | (<math>\alpha=1~</math>)
| align="center" bgcolor="#DDFFDD" | yarışmasız
| align="center" | <math>\frac{K_m}{\alpha^{\prime}}</math>
| align="center" | <math>\frac{V_\max}{\alpha^{\prime}}</math>
|-----
| align="center" bgcolor="#DDDDFF" | ''K''<sub>i</sub> = ''K''<sub>i</sub>'
| align="center" | (<math>\alpha = \alpha^{\prime}</math>)
| align="center" bgcolor="#DDFFDD" | sınırlı yarışmalı
| align="center" | <math>~K_m~</math>
| align="center" | <math>\frac{V_\max}{\alpha^{\prime}}</math>
|-----
| align="center" bgcolor="#DDDDFF" | ''K''<sub>i</sub> ≠ ''K''<sub>i</sub>'
| align="center" | (<math>\alpha \neq \alpha^{\prime}</math>)
| align="center" bgcolor="#DDFFDD" | karışık
| align="center" | <math>\frac{K_m\alpha}{\alpha^{\prime}}</math>
| align="center" | <math>\frac{V_\max}{\alpha^{\prime}}</math>
|}

[[non-lineer regresyon]] ile enzim kinetik verilerini hız denklemlerine uydurunca<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Leatherbarrow RJ |başlık=Using linear and non-linear regression to fit biochemical data |dergi=Trends Biochem. Sci. |cilt=15 |sayı=12 |sayfalar=455-8|yıl=1990 |ay=Aralık |pmid=2077683 |doi=10.1016/0968-0004(90)90295-M }}</ref> ayrışma katsayıları ''K''<sub>i</sub> ve ''K'''<sub>i</sub> için yüksek doğruluklu olarak kestirmek mümkün olur.

Denklemlerin basit bir düzenlemesi inhibitör bağlanması ve maksimum hız arasındaki ilişkiyi ortaya koyar.

:<math>\cfrac{V_\max}{1 + \cfrac{[I]}{K_i}} </math>

:<math>\cfrac{V_\max}{\cfrac{[I]+K_i}{K_i}} </math>

Aşağıya sıfır ekleyince ([I]-[I])

:<math>\cfrac{V_\max}{\cfrac{[I]+K_i}{[I]+K_i-[I]}} </math>

[I]+K<sub>i</sub> ile bölünce

:<math>\cfrac{V_\max}{\cfrac{1}{1 - \cfrac{[I]}{[I]+K_i}}} </math>

:<math>V_\max - V_\max \cfrac{[I]}{[I]+K_i} </math>

Yani, reaksiyon hızının substrat ile etkileşen enzim oranına bağlı olduğu Michaelis–Menten denklemine benzer şekilde,

substrata bağlı enzim oranı

:<math>\cfrac{[S]}{[S]+K_m} </math>

inhibitöre bağlı enzim oranı

:<math>\cfrac{[I]}{[I]+K_i} </math>

İnhibitörün etkisi, inhibitörle etkileşen  enzim popülasyonunun yüzdesinin bir sonucudur. Bu denklemle ilgili tek sorun, inhbitör bağlanması ile enzimin mutlak olarak inhibe olduğunu varsaymasıdır, oysa bu etki substrat kullanımının %100 ila %1'in biraz fazlası arasında değişebilir. Değişken dereceli inhibisyonu hesaba katmak için denkleme bir delta ''V''<sub>max</sub> terimi eklenir.

:<math>V_\max - \Delta V_\max \cfrac{[I]}{[I]+K_i} </math>

veya

:<math>V_\max1 -  (V_\max1 - V_\max2 ) \cfrac{[I]}{[I]+K_i} </math>

Bu terim sayesinde, inhibitör popülasyondaki enzim molekülleri ile etkileşirken kalan enzim aktivitesi tanımlananbilir. Ayrıca, bu terimin denkleme dahil edilmesinin bir avantajı, ikincil ''V''<sub>max</sub> terimi ilk terimden daha büyük olması halinde aktivasyon olasılığının da hesaplanmasını mümkün kılmasıdır. Aktivasyon olasılığını hesaba katmak için, İnhibitör için kullanılan "I" harfi yerine, aşağıda "X" olarak gösterilen bir ''modifikatör'' kavramına geçilebilir.

:<math>V_\max1 -  (V_\max1 - V_\max2 ) \cfrac{[X]}{[X]+K_x} </math>

Bu terminoloji Michaelis-Menten denklemineki maksimal hız ile ilşkili kinetik etkileri daha basit bir şekilde ele almaya sağlamasına karşın, ''K''<sub>m</sub> ile ilişkili etkileri tarif etmekte ortaya çıkabilen potansiyel problemleri de ortaya çıkarır. Enzimin substratına afinitesi ile ilgili olan ''K''<sub>m</sub>, çoğu durumda enzim-inhbitör etkileşiminin sonucu olarak enzimin bağlanma yerindeki potansiyel değişikliklerle ilişkili olmalıdır. Bu yüzden, ''V''<sub>max</sub>'yi modüle eden, yukarıdaki benzer bir terim olması çoğu durum için uygun olurdu:<ref>Walsh R, Martin E, Darvesh S. A versatile equation to describe reversible enzyme inhibition and activation kinetics: modeling beta-galactosidase and butyrylcholinesterase. Biochim Biophys Acta. 2007 1770:733-46.</ref><math>K_m1 -  (K_m1 - K_m2 ) \cfrac{[X]}{[X]+K_x} </math>

=== Tersinmez inhibitörler ===
Enzim inhibitörleri enzimleri tersinmez olarak da inaktive edebilirler, genelde aktif bölgedeki amino asit kalıntısını değişime uğratarak. Kendilerini de yok ettikeri için "intihar substratı" olarak düşünülebilecek olan bu inhibitörler, reaksiyon sırasında üssel bir azalma gösterirler ve konsantrasyona bağlı olarak enzime olan etkileri genelde doyum özelliği gösterir. Doyum noktasının altında bu reaksiyonlar inhibitör için [[reaksiyon hızı|birinci derece]] reaksiyon kinetiği gösterirler.

== Kataliz mekanizması ==
{{Ana|Enzim katalizi}}
[[Dosya:Activation2 updated.svg|küçükresim|upright=1.36|Reaksiyon koordinatına göre enerji değişimi, geçiş hâlinin bir enzim tarafından stabilize edilmesini gösterir.]]
Enzim-substrat etkileşimi ile ilgili favori model, indüklenmiş uyum modelidir.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Koshland DE |başlık=Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis |dergi=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |cilt=44 |sayı=2 |sayfalar=98-104|yıl=1958 |ay=Şubat |pmid=16590179 |pmc=335371 |doi=10.1073/pnas.44.2.98 }}</ref> Bu modele göre, enzim ile substrat arasındaki ilk etkileşimin zayıftır, ancak bu zayıf etkileşimler enzimde konformasyonel değişiklikler doğurur (indükler) ve bunun sonucu olarak bağlanma güçlenir. Bu [[üçüncül yapı|konformasyonel]] değişiklikler ayrıca aktif bölgedeki katalitik amino asit kalıntılarını, substratta reaksiyon sonucu değişecek kimyasal bağların yakınına getirir.<ref>{{Dergi kaynağı|yazar=Hammes G |başlık=Multiple conformational changes in enzyme catalysis |dergi=Biochemistry |cilt=41 |sayı=26 |sayfalar=8221-8|yıl=2002 |pmid=12081470 |doi=10.1021/bi0260839}}</ref> Konformasyonel değişimler [[dairesel dikroizm]] veya [[eşlek polarizasyon enterformetrisi]] (İng. ''dual polarisation interferometry'') ile ölçülebilir. Bağlanma olduktan sonra, kataliz mekanizmaları sayesinde, reaksiyon için alternatif kimyasal yolaklar sağlanarak reaksiyonun geçiş halinin enerjisi alçalır. Bunun olmasını sağlayan kataliz mekanizmaları arasında: bağ gerginliği yoluyla kataliz; yakınlık ve doğrultu ile kataliz; aktif bölge proton vericileri veya alıcıları ile kataliz; kovalent kataliz; ve kuvantum tünellemesi sayılabilir.<ref name=Fersht/><ref>{{Dergi kaynağı |yazar=Sutcliffe M, Scrutton N |başlık=A new conceptual framework for enzyme catalysis. Hydrogen tunnelling coupled to enzyme dynamics in flavoprotein and quinoprotein enzymes |url=http://content.febsjournal.org/cgi/content/full/269/13/3096 |dergi=Eur. J. Biochem. |cilt=269 |sayı=13 |sayfalar=3096-102|yıl=2002 |pmid=12084049 |doi=10.1046/j.1432-1033.2002.03020.x |erişimtarihi=13 Temmuz 2011 |arşivurl=https://web.archive.org/web/20061108005356/http://content.febsjournal.org/cgi/content/full/269/13/3096 |arşivtarihi=8 Kasım 2006 |ölüurl=hayır}}</ref>

Enzim kinetiği ölçümleri bir enzim tarafından hangi kataliz yolunun kullanıldığını kanıtlayamaz. Ancak, bazı kinetik veriler, başka yöntemlerle doğrulanabilecek olasılıkları öne sürebilir. Örneğin, sabit-hâl öncesi çoğuşmalı pinpon kinetiği gösteren bir reaksiyon, kovalent katalizin bu enzim reaksiyonunda önemli olabileceğini ima eder. Alternatif olarak, ''V''<sub>max</sub> üzerinde kuvvetli bir pH etkisi olması ama ''K''<sub>m</sub> üzerinde bir pH etksisi olmaması, katalizin olabilmesi için aktif bölgedeki bir amino asit kalıntısının belli bir iyonizasyon hâlinde olması gerektiğine işaret edebilir.

== Ayrıca bakınız ==
*[[Protein dinamikleri]]

== Dipnotlar ==
'''α.''' {{Note_label|A|α|none}}[https://web.archive.org/web/20070308150244/http://cti.itc.virginia.edu/~cmg/Demo/scriptFrame.html  Interaktif Michaelis–Menten kinetiği eğitseli (Java gereklidir)]

'''β.''' {{Note_label|B|β|none}}[https://web.archive.org/web/20060820062258/http://chem-faculty.ucsd.edu/kraut/dhfr.html  dihidrofolat redüktaz mekanizması (Gif)]

'''γ.''' {{Note_label|C|γ|none}}[https://web.archive.org/web/20060514070741/http://chem-faculty.ucsd.edu/kraut/dNTP.html  DNA polimeraz mekanizması (Gif)]

'''δ.''' {{Note_label|D|δ|none}}[https://web.archive.org/web/20070319235224/http://courses.cm.utexas.edu/jrobertus/ch339k/overheads-2/06_21_chymotrypsin.html  Şimotripsin mekanziması (Flash gereklidir)]

== Kaynakça ==
{{kaynakça}}

== Konuyla ilgili yayınlar ==
'''Giriş düzeyi'''
*{{Kitap kaynağı|yazar=Cornish-Bowden, Athel |başlık=Fundamentals of enzyme kinetics |yayıncı=Portland Press |yer=Londra|yıl=2004 |isbn=1-85578-158-1 |basım=3.3 {{İng}}
*{{Kitap kaynağı|yazar=Stevens, Lewis; Price, Nicholas C. |başlık=Fundamentals of enzymology: the cell and molecular biology of catalytic proteins |yayıncı=Oxford University Press |yer=Oxford [Oxfordshire] |yıl=1999 |isbn=0-19-850229-X }} {{İng}}
*{{Kitap kaynağı|yazar=Bugg, Tim |başlık=Introduction to Enzyme and Coenzyme Chemistry |yayıncı=Blackwell Publishers |yer=Cambridge, MA |yıl=2004 |isbn=1-4051-1452-5 }} {{İng}}

'''İleri düzey'''
*{{Kitap kaynağı|yazar=Segel, Irwin H. |başlık=Enzyme kinetics: behavior and analysis of rapid equilibrium and steady state enzyme systems |yayıncı=Wiley |yer=New York |yıl=1993 |isbn=0-471-30309-7 |basım=New}} {{İng}}
*{{Kitap kaynağı|yazar=Fersht, Alan |başlık=Structure and mechanism in protein science: a guide to enzyme catalysis and protein folding |yayıncı=W.H. Freeman |yer=San Francisco |yıl=1999 |isbn=0-7167-3268-8 }} {{İng}}
*{{Dergi kaynağı |yazar=Santiago Schnell, Philip K. Maini |başlık=A century of enzyme kinetics: Reliability of the K<sub>M</sub> and v<sub>max</sub> estimates |dergi=Comments on Theoretical Biology |cilt=8 |sayfalar=169-87|yıl=2004 |doi=10.1080/08948550302453 |url=http://www.informatics.indiana.edu/schnell/papers/ctb8_169.pdf |erişimtarihi=13 Temmuz 2011 |arşivurl=https://web.archive.org/web/20060221045110/http://www.informatics.indiana.edu/schnell/papers/ctb8_169.pdf |arşivtarihi=21 Şubat 2006 |ölüurl=evet}} {{İng}}
*{{Kitap kaynağı|yazar=Walsh, Christopher |başlık=Enzymatic reaction mechanisms |yayıncı=W. H. Freeman |yer=San Francisco |yıl=1979 |isbn=0-7167-0070-0 }} {{İng}}
*{{Kitap kaynağı|yazar=Cleland, William Wallace; Cook, Paul |başlık=Enzyme kinetics and mechanism |url=https://archive.org/details/enzymekineticsme0000cook |yayıncı=Garland Science |yer=New York |yıl=2007 |isbn=0-8153-4140-7 }} {{İng}}

== Dış bağlantılar ==
* [http://www.kscience.co.uk/animations/model.swf Bir enzim ölçümünün animasyonu] {{Webarşiv|url=https://web.archive.org/web/20111006004731/http://www.kscience.co.uk/animations/model.swf |tarih=6 Ekim 2011 }} — Shows effects of manipulating assay conditions.
* [http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/MACiE/ MACiE] {{Webarşiv|url=https://web.archive.org/web/20110808063407/http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/MACiE/ |tarih=8 Ağustos 2011 }} — Enzim mekanizmaları veritabanı.
* [http://us.expasy.org/enzyme/ ENZYME]{{Webarşiv|url=https://web.archive.org/web/20061006064937/http://us.expasy.org/enzyme/ |tarih=6 Ekim 2006 }} — Expasy enzim adlandırma sistemi veritabanı.
* [https://web.archive.org/web/20071013172707/http://mbs.cbrc.jp/EzCatDB/ ExCatDB] — Enzim katalitik mekanizmaları veritabanı.
* [http://www.brenda-enzymes.info/ BRENDA]{{Webarşiv|url=https://web.archive.org/web/20111104081354/http://www.brenda-enzymes.info/ |tarih=4 Kasım 2011 }} — Kapsamlı bir enzim veritabanı, substratlar, inhibitörler ve reaksiyon çizimleri bulunmaktadır.
* [https://web.archive.org/web/20061117195025/http://sabio.villa-bosch.de/SABIORK/ SABIO-RK] — Reaksiyon kinetkileri veritabanı.
* [https://web.archive.org/web/20060820062258/http://chem-faculty.ucsd.edu/kraut/dhfr.html Joseph Kraut Araştırma Grubu, University of California San Diego] — Birkaç enzim reaksiyonun mekanizmasının animasyonu.
* [https://web.archive.org/web/20060712051732/http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/kinetics/ Enzim kinetiğinde sembolizm ve terminoloji] — Enzim kinetiğindeki kavramlar ve terminolojinin kapsamlı bir açıklaması.
* [https://web.archive.org/web/20040612065857/http://orion1.paisley.ac.uk/kinetics/contents.html Enzim kinetiğine bir giriş] — Enzim kinetiği hakkında çevrimiçi, kolay anlaşılır bir eğitsel.
* [http://www.wiley.com/college/pratt/0471393878/student/animations/enzyme_kinetics/index.html Enzim kinetiği animasyonlu eğitsel] {{Webarşiv|url=https://web.archive.org/web/20110724014641/http://www.wiley.com/college/pratt/0471393878/student/animations/enzyme_kinetics/index.html |tarih=24 Temmuz 2011 }}

<!--
{{Enzymes}}
-->

[[Kategori:Enzim kinetiği| ]]